Белки мембранные: гидрофобность
Мембранные белки погружены в бислой, и их молекулы так же, как и молекулы окружающих липидов , обладают амфипатическими свойствами . Гидрофобность мембранных белков увеличивается за счет ковалентного присоединения одной или более цепей жирных кислот, которые помогают этим белкам удерживаться в бислое.
Полипептидные цепи в мембранах существуют главным образом в виде альфа-цепей или бета-слоев полипептидной цепи, которые в водной среде образуют водородные связи с молекулами воды, в мембране они стремятся образовать их друг с другом. Число водородных связей между пептидными группами оказывается максимальным, если участок полипептидной цепи, проходящий через бислой, образует альфа-спираль или бета-слой. По той же причине полипептидная цепь в составе мембраны, вероятно, не изменяет своего первоначального направления, т.к. наличие изгиба в цепи привело бы к уменьшению числа регулярных водородных связей. Вследствие этого, вероятно, лишь немногие мембранные белки погружены в липидный бислой частично, а не пронизывают его насквозь.
