Динеин аксонемный
Этот класс белков первоначально был обнаружен в аксонемах жгутиков (рис. 2-2с) и ресничек, где динеины образуют "ручки", ассоциированные с дублетом микротрубочек ( рис.2-14в )
Аксонемные динеины осуществляют скольжение соседных наружных дублетов микротрубочек, что приводит к биению жгутиков или ресничек ( рис.2-14с )
Лучше всего изучены динеины наружных ручек из ресничек тетрагимены, жгутиков хламидомонады и жгутиков сперматозоидов морского ежа.
Эти динеины содержат три типа полипептидных цепей - тяжелые , промежуточные и легкие . Количество цепей варьирует у разных животных. Молекулярный вес тяжелых цепей составляет 400-500 кД, промежуточных -60 -120 кД, легких - 10-40 кД, а общий вес динеина - 1250-2000 кД ( Gibbons I.R., 1988 ).
Морфологически динеины наружных ручек содержат 2 или 3 глобулярных домена (соответственно числу тяжелых цепей), которые с помощью тонких нитей соединяются друг с другом наподобие букета в области корешкообразного основания ( рис.23-25 )
Промежуточные цепи располагаются именно в области этого основания. На каждой головке динеина имеется по одному сайту связывания с микротрубочками . Связывание головок с микротрубочками чувствительно к АТФ и разрушается при его добавлении.
Динеин является АТФазой , активность которой стимулируется микротрубочками. Участки связывания и гидролиза АТФ также расположены на головках динеиновой молекулы ( Bershadsky A.D., Vasiliev J.M., 198Х ; Gibbons I.R., 1988 ; Johnson K.A. et al., 1984 ; Warner F.D. et al., 1989 ).
