Филаменты промежуточные: фосфорилирование
Степень фосфорилирования белков промежуточных филаментов часто коррелирует с изменением степени их полимеризации ( Skalli O., Goldman R.D., 1991 ). Фосфорилирование часто осуществляется специфическими киназами. Например, для виментина и десмина основными действующими киназами являются протеинкиназа C и цАМФ-зависимая протеинкиназа . Эти киназы фосфорилируют указанные белки по серину на неспирализованном N- конце молекул, что приводит к разборке соответствующих промежуточных филаментов, а фосфорилированные субъединицы теряют способность к полимеризации. Полимеризация легкого белка нейрофиламентов in vitro также блокируется при его фосфорилировании цАМФ-зависимой протеинкиназой и протеинкиназой С.
Разборка цитоплазматических промежуточных филаментов и ядерной ламины в некоторых клетках при митозе сопровождается существенным повышением степени фосфорилирования соответственно виментина и ламинов . Установлено, что киназой, ответственной за фосфорилирование сайтов, участвующих в регуляции разборки обоих типов филаментов при митозе, является киназа p34cdc2 . Сайты фосфорилирования ламинов расположены на краях центрального стержневого домена этих белков.
Молекулярный механизм деполимеризации филаментов в результате фосфорилирования окончательно не ясен. Возможно, существенную роль здесь играет фосфорилирование N-конца молекулы, которая принимает участие в полимеризации. Блокирование происходит на ранних стадиях полимеризации. При полимеризации легкого белка нейрофиламентов фосфорилирование нарушает взаимодействие октамеров, а случае ламинов - димеров ( Heitlinger E. et al., 1991 ).
