Миозин: Структура: Фрагментация стержневой части
Для выявления особенностей структуры стержневой части молекулы миозина, ответственных за ее способность к сборке в филаменты , применяется фрагментация стержневой части протеолитическими ферментами ( рис.2.3 ). Изолированная стержневая часть (длина 154 нм) при ограниченном протеолизе трипсином или химотрипсином расщепляется на LMM (длина 86 нм) и N-концевой фрагмент стержневой части - так называемый "длинный" или "высокомолекулярный" субфрагмент 2 ( S2 ) (длина 62 нм), из которого при дальнейшем протеолизе получается "короткий" или "низкомолекулярный", S2 (длина 43 нм). "Короткий" S2 представляет собой N-концевую часть "длинного" S2, разницу между ними составляет, видимо, "шарнирный" участок. Полностью способность к самосборке в филаменты при физиологических значениях ионной силы сохраняет только LMM .
