Трипсин
Трипсин ( EC 3.4.21.20 ) - панкреатическая сериновая протеиназа, которая секретируется в кишечник и расщепляет белки пищи. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей X-Y белков, содержащих в положении Х основные аминокислоты, такие как лизин или аргинин. Трипсин имеет рН-оптимум действия 7,0-8,0 в зависимости от используемого субстрата. Для активации и стабилизации трипсина необходимо наличие ионов Са2+ в реакционной среде [ Антонов ea 1991 , Schwartz, ea 1970 ]. In vitro трипсин может генерировать из кининогенов брадикинин, являясь таким образом кинин-образующим ферментом. Известно также, что трипсин может активировать проренин и генерировать Анг II из ангиотензиногена [ Arakawa, ea 1980 ]. Авторы работы [ Arakawa, ea 1980 ] выделили сосудосуживающее вещество из плазмы крови человека, образуюшееся под действием трипсина, очистили его до гомогенного состояния и доказали его идентичность с ангиотензину II .
Трипсин в БД лекарств
Ссылки:
- ХОЗЛ: наследственные факторы, недостаточность альфа1-антитрипсина
- Иммуногистохимический анализ в ветеринарных лабораториях
- Ангиогенин: синтез
- Пищеварительная система земноводных
- Недостаточность (дефицит) альфа1-антитрипсина: общие сведения
- Острый панкреатит: лабораторные исследования
- Миозин: Структура молекулы: общие сведения
- Протеин C (коагуляционный белок C)
- Поджелудочная железа: исследование экзокринной функции железы
- Всасывание белков
- Острый панкреатит: этиология и патогенез
- Коагуляционный фактор XII (фактор Хагемана)
- Физиология всасывания: переваривание
- Домены белков системы гемостаза
- Панкреатит у кошек: этиология и патогенез
