Миозин: введение
Миозины - это класс актин-связывающих белков , ответственных за различные формы подвижности актин-содержащих систем. Эти белки очень разнообразны по структуре и свойствам. Они объединяются в одну группу благодаря наличию общего "головного" домена, обладающего АТФазной активностью, которая стимулируется при связывании миозина с актином.
Молекула миозина состоит из двух больших полипептидов (тяжелых цепей) и четырех меньших (легких цепей). Эти полипептиды составляют молекулу с двумя глобулярными "головками" (содержат оба вида цепей) и длинным стержнем ("хвостом") из двух переплетенных тяжелых цепей ( рис. 30.11 , б). Хвост каждой молекулы миозина располагается вдоль оси толстого филамента, а две глобулярные головки выступают по бокам в виде поперечных мостиков. На каждой из них находятся по два участка связывания - один для актина , другой для АТФ. Участки связывания АТФ обладают также свойствами фермента АТФазы, гидролизующей связанную молекулу АТФ.
Два конца каждого толстого филамента молекулы миозина ориентированы в противоположных направлениях так, что концы их хвостов направлены по отношению к центру филамента ( рис. 30.11 , а). Благодаря этому при гребковых движениях поперечных мостиков прикрепившиеся к ним тонкие филаменты левой и правой половины саркомера проталкиваются к его середине; в результате саркомер укорачивается ( рис. 30.9 ).
Миозины очень разнообразны по структуре и свойствам. Их разнообразие определяется структурой и свойствами С-концевого участка или хвостового домена. В настоящее время все миозины разделяют на два больших класса - миозины типа I и миозины типа II .
