Табл. 2. Свойства ГТФ-связывающих белков, сопряженных с рецепторами
Авдонин, Ткачук 1994 по материалам Freissmuth ea 1989; Birnbaumer ea 1990; Im, Graham 1990; Im ea 1990; Strathmann, Simon 1990; Traub ea 1990; Udrisar, Rodbell 1990; Bourne ea 1991;Kaziro ea 1991
Вид G-белка |
Функция |
Молекулярная масса альфа- субъединицы, кДа |
Бактериальные токсины, АДФрибози- лирующие ГТФсвязы- вающий белок |
Локализация |
| Gs1 (две изо-формы альфасубъединицы образ-щиеся из одного гена Gs1) | Активация аденилатциклазы, Ca2+ -каналов одного L-типа Ингибирование Na+-каналов |
44,5 и 46 (при электрофорезе в ДДС-Na45 кДа и 52 кДа) |
Холерный токсин | Во всех тканях |
| Gs1 | Активация аденилатциклазы |
44,7 |
То же |
Обонятельные нейроны |
| Gi1-3 (три разных гена) | Активация K+каналов, фосфолипазы C (в отдельных тканях), ингибирование аденилатциклазы |
40,4-40,5 |
Коклюшный токсин | мРНК Gi2-3 экспрессируется во всех тканях, мРНК Gi1 преимущ. в нервной ткани |
| Gt1 | Активация фосфодиэстеразы цГМФ |
40 |
Коклюшный и холерный токсины | Палочки сетчатки |
| Gt |
То же |
40,5 |
То же |
Колбочки сетчатки |
| G0 | Предполагается активация К+каналов, фосфолипазы С, ингибирование потенциалуправ- ляемых Ca2+каналов |
39,9 |
Коклюшный токсин | мРНК экспрессируется преимущесвен но в нервной ткани. При форезе выявляются четыре белка |
| Gx или Gz | Предполагается активация фосфолипазы C |
40,9 |
Не АДФрибози- лируется | Преимущест- венно нервная ткань. Выявлен в тромбоцитах |
| Gq,G11,G14 | Активация фосфолипазы C-бета |
- |
" |
" |
| Gh | Взаимодействие с альфа1 адренорецепто- рами |
74 кДа при электрофорезе в ДДС-Na |
" |
Обнаружен в мембранах клеток печени |
| p100 | Предполагается участие в эндоцитозе рецепторов |
100 кДа при электрофорезе в ДДС-Na |
" |
Обнаружен в печени, почках и в некоторых других тканях |
