Инсулин: структура
Инсулин - двухцепочечный полипептид, - состоит из 51 аминокислотного остатка и имеет молекулярную массу около 6000. Его короткая цепь А состоит из 21 остатка аминокислот, а более длинная цепь В - из 30 остатков.
Обе цепи связаны между собой двумя дисульфидными мостиками (7-7 и 20-19)
Цепи инсулина кодируются одним геном , который обусловливает синтез первичного крупного одноцепочечного белка-предшественника инсулина , из которого затем выщепляются обе цепи инсулина.
Первичная химическая структура инсулина была расшифрована Сэнгером (1953), а пространственная структура инсулина - Д.Ходжкин (1972).
Анализ фукциональной роли структурных элементов его молекулы показал, что каждая цепь в отдельности биологической активностью не обладает. Для проявления биологической активности необходима жесткая пространственная конфигурация его двухцепочечной молекулы, закрепленная двумя дисульфидными мостиками, которые соединяют цепи А и В, а также внутренним дисульфидным мостиком 6-11 цепи А.
С-концы цепей А и В находятся вблизи друг от друга, образуя гидрофобный центр молекулы инсулина , богатый ароматическими аминокислотами.
Этот центр имеет первостепнное значение для проявления биологической активности инсулина .
Предполагается, что для связывания клеточными рецепторами специфическое значение имеет 24-29-я С-концевая часть цепи В.
