элонгин (SIII) белок
Элонгин, и фактор TFIIF повышают способность РНК-полимеразы II осуществлять зависимое от матрицы присоединение рибонуклеозидтрифосфатов к 3'-OH-концам фрагментов ДНК, которые в этом случае выполняют функцию праймеров. Предполагают, что роль элонгина и фактора TFIIF может заключаться в обеспечении правильного расположения в активном центре элонгирующего фермента 3'-OH-концов растущих транскриптов.
Элонгин (SIII) был выделен из ядер печени крыс в виде белкового комплекса, состоящего из трех субъединиц A, B и C с молекулярными массами ~150, 18 и 15 кДа соответственно. Транскрипционная активность элонгина (SIII) целиком ассоциирована с его A-субъединицей, а две другие служат регуляторными и после образования стабильного димера оказывают сильное стимулирующее действие на транскрипционную активность A-субъединицы. Собственно стимулятором активности элонгина А является элонгин C , тогда как элонгин B , гомологичный убиквитину , не взаимодействует стабильно с элонгином А в отсутствие элонгина С и выполняет шапероноподобную функцию при сборке всего комплекса элонгина (SIII). На особую роль элонгина (SIII) в регуляции экспрессии генов указывает тот факт, что у человека он известен как потенциальная мишень действия продукта антионкогена von Hippel-Lindau ( VHL ), мутации в котором ассоциированы с возникновением многих видов рака у человека.
Белок VHL специфически взаимодействует с комплексом элонгина BC, препятствуя его связыванию с элонгином А. При этом мутации в антионкогене, сопровождающие онкологические заболевания, уменьшают прочность взаимодействия мутантного белка с элонгином BC.
