Убиквитин
Распознанные убиквитин-конъюгирующей системой белки-субстраты маркируются путем ковалентного присоединения к ним молекул стабильного 76- звенного белка - убиквитина. Убиквитин соединяется C-концом с боковыми остатками лизина в субстрате. Наличие такой метки в белке является первичным сигналом сортировки, направляющей образовавшиеся конъюгаты к протеасомам . В большинстве случаев к субстрату присоединяется несколько молекул убиквитина, которые организованы в виде бусинок на нитке. Молекулы белков, содержащие убиквитин, по-видимому, являются для протеасом предпочтительными субстратами.
Убиквитин (Ub) и SUMO - совершенно иные PTMs по сранению с ацетилированием , фосфорилированием и метилированием . В то время как эти последние PTMs представляют собою малые химические группы, Ub и SUMO - это крупные полипептиды, которые увеличивают размеры гистона приблизительно на две трети. Ub и SUMO на 18% идентичны по нуклеотидной последовательности и имеют общую трехмерную структуру, но различаются по поверхностному заряду.
Ссылки:
- NF-kB
- Боковой амиотрофический склероз (болезнь Шарко): общие сведения
- Регуляция активности высокоошибочных ДНК-полимераз белками
- Фолдинг и системы защиты вновь синтезированных полипептидных цепей от деградации
- Белки: время жизни и сигналы деградации
- Убиквитилирование и деубиквитилирование гистонов
- Низкомолекулярные БТШ системы убиквитина
- Паркин
- IAP (XIAP, ингибиторы белков апоптоза)
- Убиквитин-зависимая система протеолиза: деградация белков
- Рецепторы: лимфоциты: хоуминг рецепторыы (LHR, ELAM-1, MEL14, р90MEL)
- PML и PML-NB (ядерные тельца)
- элонгин (SIII) белок
- SOD1 Мутации приводят к агрегации фермента
- Сумоилирование гистонов