MIG (Архейная тимин(T:G)-ДНК-гликозилаза)
Некоторые термофильные археи содержат систему рестрикции-модификации, в которую входят ферменты, метилирующие Cyt по положению C5; активное дезаминирование образующегося 5-mCyt при повышенной температуре требует наличия ферментов для репарации гетеродуплексов Thy:Gua. Такой фермент впервые был обнаружен в плазмиде pFV1 штамма Methanothermobacter thermautotrophicus THF, несущей гены системы рестрикции-модификации mthTIR/mthTIM [ Horst, ea 1996 ]; впоследствии был охарактеризован аналогичный фермент Pyrobaculum aerophilum [ Sartori, ea 2001 ]. Полипептиды показывают высокую степень гомологии с Nth с сохранением всех основных структурных мотивов, в том числе FeS-кластера.
Субстратная специфичность данных ферментов достаточно узка; было показано выщепление Thy и Ura из пар с Gua [ Horst, ea 1996 ]. На этом основании они получили общее название MIG (mismatch glycosylase). Thy обычно выщепляется эффективнее Ura. Ura также выщепляется с гораздо меньшей эффективностью из одноцепочечной ДНК [ Sartori, ea 2001 ] и из пар Ura:Ade [ Sartori, ea 2001 , Horst, ea 1996 ]. Фермент обладает слабой AP-лиазной активностью, поскольку в позиции 126, соответствующей позиции 120 Nth, находится остаток Tyr, а не Lys; замена Y126K приводит к потере ДНК- гликозилазной активности (скорее всего, из-за деформации активного центра), но превращает фермент в эффективную AP-лиазу [ Begley, ea 1999 ].
