Димеризация белков гомеодоменов
Парадокс в понимании функций белков гомеодоменных состоит в том, что эти белки действуют в процессе развития с высокой степенью специфичности, которую трудно объяснить различиями в специфичности связывания с ДНК . Следовательно, основной вопрос касается того, каким образом определяется регуляторная специфичность ГД. Один из вероятных механизмов определения биологической специфичности ГД предполагает взаимодействия с другими регуляторными белками ( Pomerantz et al., 1992 ).
Gregor с соавторами (1990) показали, что главный фактор поздней транскрипции аденовирусов USF (MLTF) фактор является членом группы регуляторных белков "helix-loop-helix " и связывается с ДНК в форме димера. Белок мыши C2 , обладающий как общими физическими свойствами, так и сходной ДНК-связывающей специфичностью с USF , был описан как смесь димеров и тетрамеров ( Peterson & Calame, 1989 ). Гомо- и гетеродимеризация встречается среди членов семейства TF , обладающих общим доменом димеризации . Димеризация TF обычно вызывает изменения в транкрипционной активности, часто опосредуемые изменениями в специфичности по отношению к последовательности или степени активации.
