IL-2 рекомбинантный (rIL-2): физико-химические, биологические свойства
Физико-химические и биологические свойства rIL-2, продуцируемого бактериальными системами, были исследованы довольно подробно [ Yamada,T, ea, 1987 , Kato,K., T.Yamada, ea, 1985 , Naruo,K., S.Hinuma, ea, 1985 , Bergmann C.A., ea, 1991 ]. По локализации дисульфидных связей и количеству альфа-спиралей rIL-2 и природный IL-2 идентичны [ Yamada,T, ea, 1987 , Kato,K., T.Yamada, ea, 1985 ]. В физиологических условиях rIL-2 существует, в основном, в виде мономерной формы с молекулярной массой 15 000, что соответствует негликозилированному белку. Для некоторых препаратов rIL-2 характерно образование в незначительном количестве димеров и тримеров [ Bergmann C.A., ea, 1991 ].
In vitro биологические свойства всех этих форм одинаковы.
Анализ очищенного rIL-2 показал, что по таким основным биологическим функциям, как способность поддерживать длительную пролиферацию IL-2 зависимых Т-клеточных линий, индуцировать киллерные и антителообразующие клетки, природный и рекомбинантный IL-2 не различаются [ Naruo,K., S.Hinuma, ea, 1985 ].
Тем не менее, бактериальные системы обладают рядом недостатков, ограничивающих их применение. Практически все рекомбинантные белки, выделенные из бактерий, содержат примеси, которые in vivo действуют как пирогены [ Karasuyama H., ea, 1988 ].
К другим весьма значительным недостаткам бактериальных штаммов относится отсутствие в них посттрансляционных модификаций, в частности гликозилирования. Поэтому целесообразно для экспрессии IL-2 использовать эукариотические системы, позволяющие получить белок, по свойствам максимально приближенный к природному.
