Микоплазмы: белок DnaK
Продуктом гена dnaK A. laidlawii является белок DnaK размером 65 721 Да, состоящий из 610 аминокислотных остатков (а. о.). При анализе аминокислотной последовательности обнаружено, что в белке присутствуют все три характерных для семейства DnaK/ETLU-70 мотива, локализованные между аминокислотными остатками 9-17, 169-183 и 310-325.
По сравнению с большинством бактерий аминотерминальная последовательность DnaK микоплазм удлинена на 2-4 аминокислотных остатка. Как и у В. subtilis, DnaK A. laidlawii располагает дополнительной аминокислотой в положении 81 консенсусной последовательности. Инсерции одиночных аминокислот характерны для DnaK микоплазм, они выявляются в позициях 204 у M. hominis , 266 и 377 - у M. genitalium и M. pneumoniae , 311 - у U. urealyticum . В DnaK M. genitalium и M. pneumoniae произошли также инсерции блока двух аминокислот (позиции 122, 123) и трех аминокислот (позиция 101-103).
Делеция одиночных аминокислот в составе DnaK показана только в положении 350 у M. hominis. С-конец белка, после позиции 574, отличается значительной вариабельностью у микоплазм разных видов. Можно заключить, что редукция размера DnaK у микоплазм произошла за счет укорочения С- концевой последовательности, а не за счет коротких делеций в вариабельных районах белка.
Частоты использования заряженных, основных, полярных и других типов аминокислотных остатков в составе DnaK совпадают у A. laidlawii и В. subtilis. При этом для DnaK других микоплазм характерны снижение частот использования заряженных и кислых аминокислотных остатков и увеличение - основных и полярных.
В DnaK A. laidlawii заметно снижение частот использования глицина (на 18.67%) и пролина (на 20.70%) по сравнению с В. subtilis. Однако на этом фоне происходят некоторое увеличение частот использования аланина (на 7.5%) и аргинина (на 6.19%) и неожиданное снижение частоты использования лизина (на 2.62%). Аналогичным образом частоты использования данных аминокислот в DnaK микоплазм M. genitalium и M. pneumoniae в значительной степени отличаются от ожидаемых. Тем не менее в DnaK микоплазм присутствуют все консервативные дуплеты и триплеты глицина, которые могут участвовать в формировании каркаса третичной структуры белка.
Только в DnaK M. hominis зарегистрирована замена глицина в позиции 427 на аспарагин.
На примере DnaK видно, что дрейф G+С-состава хромосомной ДНК у микоплазм оказывает значительное, но не определяющее влияние на изменения аминокислотного состава консервативных белков.
