Микоплазмы: плазматическая мембрана: белки
По сравнению с мембранами других бактерий в мембранах микоплазм гораздо большая часть белков относится к липопротеинам (в 3 раза большая, чем у Escherichia coli и Bacillus subtilis). При культивировании микоплазм в присутствии меченых пальмитата или миристата значительная часть мембранных белков оказывается меченой ( Nystrom et al., 1992 ; Ferris et al., 1995 ).
По сравнению с липопротеинами других бактерий липопротеины микоплазм более многочисленны и разнообразны. Мембранные липопротеины микоплазм привлекают особое внимание не только из-за их многообразия, но и в связи с тем, что являются доминирующими антигенами, а также в связи с высокой частотой их вариабельности в пределах популяции клеток одного штамма.
Гликопротеины мембран также участвуют в формировании иммунодоминантных поверхностных антигенов. Гликопротеином оказался мембранный белок PI Mycoplasma pneumoniae , опосредующий ее прикрепление к эпителиальным клеткам человека ( Kahane, 1984 ; Himmelreich et al., 1996 ).
Биохимические данные по ферментативной активности мембранных белков указывают на то, что АТФазная активность микоплазм связана исключительно с мембраной. АТФазы микоплазм не активируются ни Na+, ни К+ и не ингибируются уабаином . Активность фермента зависит от ионов Mg2+, которые могут быть заменены Мn2+ или Со2+, но не Са2+ ( Rottem, Razin, 1966 ). АТФазы микоплазм не высвобождаются из мембран при снижении ионной силы среды или при добавлении ЭДТА. Более того, на их активность влияет физическое состояние мембранных липидов. Известно, что в клетках микоплазм АТФазы являются интегральными липид-зависимыми мембранными белками. В этом отношении АТФазы микоплазм подобны АТФазам млекопитающих.
У ахолеплазм с мембраной связан и NADH-дегидрогеназный комплекс, состоящий более чем из 10 полипептидных цепей, а также белковый комплекс, ответственный за транспорт глюкозы ( Ор den Kamp, 1982 ). У остальных микоплазм активность NADH-дегидрогеназы обнаружена в растворимой цитоплазматической фракции. Эта особенность ахолеплазм долгое время служила одним из основных дифференцировочных признаков.
Из 320 полипептидов Acholeplasma laidlawii , выявленных при двумерном электрофорезе, около 140 полипептидов с мол. массой 15-20 кДа относят к мембранным белкам. Некоторые из них были выделены и частично охарактеризованы. Для белков, обозначенных T1a, T1b, T2, ТЗ, Т4а и Т4b, показано асимметричное расположение (на внешней или внутренней поверхности мембраны) их антигенных детерминант ( Johansson, Jagersten, 1982 ).
Мембранные белки микоплазм обладают латеральной подвижностью. Это было определено методом иммуноэлектронной микроскопии с антителами, меченными частицами коллоидного золота, в эксперименте по слиянию клеток A. laidlawii, мембранные белки которых были помечены частицами золота другого размера ( Harberer, Frosch, 1981 ).
