E3 (Дигндролипоилдегидрогеназа (ДГЛД)
E3 содержит FAD ( КФ 1.8.1.4 ). ДГЛАТ состоит у эукариот из 60 субъединиц, каждая из которых содержит две молекулы липоевой кислоты , связанной амидной связью с -NH2- группой лизина в активном центре. E3 является общим компонентом трех а-кетодегидразных комплексов , окисляющих пируват , а-кетоглутарат и разветвленные а-кетокислоты [ Carothers ea 1989 , Danson ea 1988 , Yeoman ea 1989 ]. Е3 относится к никотинамиднуклеотид-дисульфидным оксидоредуктазам , катализующим перенос электронов между NAD+ и дисульфидами (см. рис. 12 ). Энзим катализирует NAD+-зависимое окисление дигидролипоата через внутренний дисульфидный мостик, связанный с FAD. Энзим состоит из двух идентичных субъединиц с Mr ~ 55000. Из cDNA пекарских дрожжей выделен ген, кодирующий полипептид ЕЗ в 449 остатков аминокислот, из которых 21 остаток соответствует сигнальной препоследовательности и 478 остатков зрелому белку с Mr = 51558 [ Browning ea 1988 , Ross ea 1988 ]. Проведен рентгеноструктурный анализ липоилдегидрогеназы пекарских дрожжей с разрешением в 4,5 А [ Takenaka ea 1988 ]. Энзим является димером с идентичными субъединицами, имеющими локальную двойную симметрию. Липоилдегидрогеназа дрожжей и других организмов (сердце свиньи, Е. coli) состоит из 4-х доменов. Два из них (FAD1 и FAD2) участвуют в связывании FAD, третий связывает NAD+ и четвертый домен связывает субъединицы, образующие димер липоилдегидрогеназы [ Ross ea 1988 ]. Структура доменов у разных организмов обнаруживает значительную гомологию.
