Hsp (Белки теплового шока, БТШ) дрожжей
Белки теплового шока найдены в самых разнообразных клетках, включая и дрожжи [ Crabeel ea 1981 , Craig ea 1985 , Craig ea 1985 , Craig ea 1987 , Craig ea 1989 , Leustek ea 1989 , Walker ea 1987 ]. Они синтезируются клеткой в ответ на стрессорное воздействие, например, повышение температуры. Отличительным свойством hsp-белков является уникальная консервативность их первичной структуры и способность с высоким сродством связывать АТР [ Chirico ea 1988 ]. В дрожжах S. cerevisiae обнаружено 8 гомологичных генов, кодирующих hsp70 с молекулярной массой 70 кДа [ Craig ea 1989 , Werner-Washburne ea 1989 ], подразделяемых на 4 подсемейства
SSA ( SSA-1 , SSA-2 , SSA-3 , SSA-4 ),
SSC ( SSC 1 ) и
SSD-1 ; кроме того был выделен ген KAR-2 [ Craig ea 1989 ], кодирующий 70 кДа белок. Функции hsp70 белков оставались долгое время неизвестными. Предположено [ Pelham ea 1986 ], что основная функция hsp белков заключается в связывании неправильно свернутых, денатурированных или агрегированных белков. И энергия гидролиза АТР используется для дезагрегации или ренатурации белков. Действительно, было найдено, что 70 hsp белок дрожжей включен в транслокацию секретируемых или импортируемых в митохондрии белков [ Chirico ea 1988 , Deshaies ea 1988 ] и что транслокации предшествует частичное раскручивание белка и гидролиз АТР [ Pfanner ea 1986a ]. Поэтому в настоящее время принимается, что 70 hsp белки участвуют в биогенезе митохондрий путем изменения или поддержания важной компетентной конформации белков-предшественников, направляемых во внутреннюю митохондриальную мембрану или межмембранное пространство [ Leustek ea 1989 ], хотя такая точка зрения не является общепризнанной [ Deshaies ea 1988 ]. При этом сами 70 hsp белки также синтезируются на цитоплазматических рибосомах и подвергаются посттрансляционному процессингу [ Craig ea 1989 ]. Предполагается, что функции 70 hsp белков идентичны в нормальных клетках и в клетках, подвергнутых стрессу [ Craig ea 1987 ]. В клетках N. crassa при повышенной температуре (45*С) синтезируются 6 основных hsp белков с молекулярными массами 98, 83, 67, 38, 34 и 30 кДа, из них три последних концентрируются в митохондриях [ Plesofsky-Vig ea 1985 ]. В дрожжевых клетках низкомолекулярные hsp белки распределены в зависимости от состава питательной среды между цитоплазмой и ядром [ Rossi ea 1989 ]. Для 30 hsp белка N. crassa показано [ Plesofsky-Vig ea 1990 ], что он обратимо связывается с митохондриями при повышении температуры и диссоциирует при снижении температуры до нормальной. Ген, кодирующий hsp30 белок N. crassa, был секвенирован [ Plesofsky-Vig ea 1990 ]. Продукт гена имел молекулярную массу 25,3 кДа и имел гомологию с а-кристаллином позвоночных . Синтезированный in vitro белок связывался с митохондриями только из клеток, подвергнутых тепловому шоку, но не из нормальных клеток.
В дрожжевых митохондриях обнаружены также: сАМР-независимая протеинкиназа [ Rigobello ea 1980 ] (фермент получен в виде очищенного препарата); ацетилкарнитинтрансфераза [ Ueda ea 1984 ] (фермент локализован, вероятнее всего, во внутреннем компартменте митохондрий).
Белки теплового шока (HSP, БТШ)
