Ферменты биосинтеза аминокислот
В матриксе дрожжевых митохондрий локализован ряд ферментов, включенных в биосинтез аминокислот: 2-изопропилмалатсинтаза - фермент, катализирующий первую стадию синтеза лейцина [ Hampsey ea 1983 , Ryan ea 1973 ], все ферменты ацетилглутаматмалатного цикла , ферменты, катализирующие ранние стадии биосинтеза аргинина, ферменты, ответственные за ранние стадии синтеза лизина [ Betterton ea 1968 ], и ферменты образования общих предшественников для валина и изолейцина [ Cassady ea 1972 , Ryan ea 1974 ].
В митохондриях N. crassa [ Bernhardt ea 1972 , Davis ea 1983 ], Aspergillus nidulans [ Maleszka ea 1986 ] карбамоилфосфатсинтаза и карбамоилтрансфераза (катализирующие, соответственно, синтез карбамоилфосфата и его конденсацию с орнитином с образованием цитрулина в биосинтетическом пути, ведущем к синтезу аргинина) также локализованы в митохондриальном матриксе, как и у высших организмов [ Mizutani ea 1968 ].
В дрожжах S. cerevisiae оба фермента имеют внемитохондриальную локализацию [ Eisenstein ea 1984 , Urrestarazu ea 1977 ].
Гены, кодирующие грибные карбамоилтрансферазы, клонированы, секвенированы [Crabeel ea 1981 , Maleszka ea 1986], определена первичная структура белка.
У N. crassa и A. nidulans белок синтезируется на цитоплазматических рибосомах в виде предшественника и затем транспортируется в митохондрии.
Митохондриальным матриксным белком у дрожжей S. cerevisiae является 5-аминолевулинатсинтетаза , катализирующая первую стадию синтеза гема. Фермент кодируется ядерным геном НЕМ1 [ Volland ea 1984 ].
