Фибриллин
Пре-фибриллин из 2871 аминокислот состоит из сигнального пептида и пяти структурно организованных областей. 75 процентов протеина составляет область, обогащенная cysteine-rich повторами, гомологичная пептидному мотиву эпидермального фактора роста (EGF) и трансформирующему ростовому фактору, связывающему бета-протеины (TGF-bp).
43 из 46 EGF-подобных повторов содержат кальций связывающие консенсусные последовательности (EGF-CB), осуществляющие протеин- протеин взаимодействие ( Corson G.M.,1993 ). Фибриллин содержит несколько дополнительных cysteine-rich областей, которые являются уникальными для данной макромолекулы и возможно представляют эволюционные варианты EGF-CB и TGF-bp мотивов.
Молекула микрофибриллина в длину составляет около 148 nm и 2,2 nm в ширину. Молекулы микрофибриллина соединяются между собой путем формирования стыковок "голова - хвост (head-to-tail)" и параллельно, формируя микрофибриллы ( Sakai L.Y.,1991 ). Фибриллин представляет собой один из важнейших структурных протеинов внеклеточного матрикса.
