Рибосома: структура: локализация функциональных центров (карманов)
Как связывание субстратов, так и ферментативный катализ на макромолекулах, включая белки и надмолекулярные комплексы, происходят, как правило, не на гладких молекулярных поверхностях, а в углублениях макромолекул, в основаниях выступов, в щелях и полостях между субъединицами или доменами - в так называемых структурных карманах. Очевидно, то же самое должно быть применимо и к рибосоме. Поэтому, рассматривая морфологические особенности рибосомы в сочетании с результатами некоторых прямых экспериментов, можно сделать важные заключения о размещении ее функциональных центров. Основная морфологическая черта электронно-микроскопических изображений рибосомы - борозда, разделяющая две рибосомные субчастицы ( рис. 2, справа ). Эта борозда сильно расширяется в одном месте: виден так называемый "глаз" рибосомы. Указанная особенность отражает реальный факт существования значительной полости между двумя рибосомными субчастицами. Как показано самыми последними электронно-микроскопическими исследованиями с высоким разрешением, именно в этой полости размещаются основные субстраты рибосомы - молекулы пептидил-тРНК и аминоацил-тРНК , участвующие в образовании полипептидной цепи ( рис. 5 ). Это тРНК-связывающий центр рибосомы . Теперь рассмотрим отдельно малую рибосомную субчастицу ( рис. 3, внизу слева ). Она разделяется глубокой бороздой на головку и тело. Эта глубокая борозда - шея - есть место, в котором размещается участок связывания мРНК и через которое цепь мРНК протягивается от одного конца к другому в процессе трансляции ( рис. 5 ). У большой рибосомной субчастицы тоже есть головка - это центральный выступ, среди трех видимых выступов данной субчастицы ( рис. 3, вверху слева) . В шее (борозде, отделяющей головку от тела) размещается главный каталитический центр рибосомы - пептидил-трансферазный центр , осуществляющий синтез пептидных связей.
На рис. 2 (справа внизу) и рис. 5 видно, что две шеи находятся напротив друг друга и что между шеями как раз и расположен "глаз" - межсубчастичная полость, размещающая в себе молекулы двух субстратных тРНК. Так как каждая тРНК в рибосоме одним своим концом - антикодоном - должна взаимодействовать с кодоном мРНК, а другим, акцепторным концом, несущим аминокислоту или пептид, - с пептидил-трансферазным центром, то ее положение в рибосоме в отношении двух рибосомных субчастиц определяется однозначно: антикодон тРНК сидит в шее малой субчастицы, а акцепторный конец - в шее большой субчастицы. Наконец, важные характерные черты рибосомы - подвижный палочкообразный боковой выступ большой субчастицы, справа от головки на рис. 3 (вверху слева) и рис. 2 (слева) , и непокрытая малой субчастицей площадка большой субчастицы у основания выступа ( рис. 2, слева ). Наблюдения и эксперименты позволяют предполагать следующую картину событий: площадка принимает на себя поступающую в рибосому новую аминоацил-тРНК в комплексе со специальным белком - фактором элонгации 1 ( EF1 ). При этом палочкообразный отросток взаимодействует с фактором и ориентируется более или менее перпендикулярно плоскости раздела между субчастицами. В результате образуется карман между непокрытой площадкой большой субчастицы, боковой поверхностью малой субчастицы и палочкообразным отростком. Этот же карман может принимать другой белок - фактор элонгации 2 ( EF2 ), связывающийся с рибосомой для производства механического акта - транслокации. Третий - левый на рис. 3 (слева вверху) - выступ большой субчастицы и примыкающая к нему лопасть (боковое "ребро"), по-видимому, непосредственно участвуют в ассоциации рибосомных субчастиц. Со стороны малой рибосомной субчастицы в ассоциации субчастиц участвует боковая лопасть ее "тела" ( рис. 3, внизу слева ). Далее функционирование рибосомы будет описано более подробно.
