Тропонин I: фосфорилирование PKC
Нефракционированный препарат протеинкиназы С способен фосфорилировать изолированный тропонин I сердца или тропонин I в составе полного тропонинового комплекса, при этом фосфорилированию подвергаются остатки Ser в положениях 144, а также 43, 45, 23 и 24 [ Noland, ea 1995 ]. Более подробные исследования [ Jideama, ea 1996 , Noland, ea 1996 ] показали, что различные изоформы РКС фосфорилируют различные участки в структуре тропонина I. Так, PKC дельта предпочтительно фосфорилирует остатки Ser-23 и 24 (а также Ser-43 и 45). PKC а - и PKC епсилон в основном фосфорилируют остатки Ser-43 и 45 тропонина I, a PKC дзета фосфорилирует тропонин I с низкой эффективностью. При добавлении форболового эфира или стимуляции a1-рецепторов кардиомиоцитов крысы (т.е. при воздействиях, активирующих РКС) наблюдается фосфорилирование тропонина I по тем же участкам, которые фосфорилировались протеинкиназой С in vitro [ Venema, ea 1993 ]. В то же время перфузия сердец морской свинки растворами, содержащими агонисты a1-адренорецепторов или форболовые эфиры, не сопровождалась увеличением фосфорилирования тропонина I [ Strang, ea 1995 ].
По данным лаборатории Куо [ Noland, ea 1995 ] фосфорилирование тропонина I под действием РКС приводит к уменьшению АТРазной активности актомиозина без существенного изменения ее зависимости от концентрации Са2+. Таким образом, если обнаруженная in vitro способность РКС фосфорилировать тропонин I реализуется in vivo, то следствием этого процесса будет уменьшение АТРазной активности миофибрилл и, по-видимому, уменьшение силы сердечных сокращений.
