HSP90 Шаперон - стрессовый белок, необходимый для нормального роста
Белки теплового шока , синтез которых индуцируется при повышении температуры на 5-10 градусов выше нормальной (по С), - одни из самых консервативных во всех видах, от бактерий и млекопитающих. Эти белки индуцируются и в других неблагоприятных изменениях среды, и поэтому их называют также стрессовыми белками [ Morimoto ea 1994 ]. Их основная функция - предохранять денатурировавшие белки от необратимой агрегации и ренатурировать их в основном за счет ATP.
HSP90 - это белок теплового шока с молекулярной массой 90 кДа, который в большом количестве присутствует в цитозолях различных клеток как при нормальной, так и при повышенных температурах. Так же, как и шаперон HSP70 , HSP90 связывается с денатурированными белками и возвращает их в нативное состояние. HSP90, в частности, образует комплексы с регуляторными факторами транскрипции [ Buchner ea 1999 , Pearl ea 2000 ]. Что особенно принципиально, в нормальных физиологических условиях HSP90 находится в связанном состоянии со многими белками системы сигнальной трансдукции [ Rutherdord ea 1994 ], такими, например, как казеинкиназа 2 (protein kinase CKII) , серин/треониновая протеинкиназа, участвующая в нескольких путях трансдукции сигнала, как трансформирующий белок вируса саркомы Рауса р60 v-src и другие [ Buchner ea 1999 , Pearl ea 2000 ].
