Ssb Шаперон
В отличие от шаперона Ssa, Ssb - еще один представитель шаперонов семейства Hsp70 , который оказывает на [ Psi+ ] совершенно противоположное действие, что отмечено для этих двух шаперонов и в их влиянии на другие белковые системы. Известно, что Ssa необходим для вегетативного роста, индуцируется температурой и другими стрессами и вовлечен в защиту от стресса. Напротив, Ssb не является абсолютно необходимым для жизнедеятельности и ответа на стресс и не индуцируется температурой [ Chernoff ea 1999 ]. Сверхпродукция Ssb увеличивает, а делеция, наоборот, уменьшает вылечивание сверхэкспрессией шаперона Hsp104 клеток с детерминантом [ Psi+ ]. Как спонтанное возникновение de novo, так и индукция [Psi+] сверхэкспрессией Sup35 сильно увеличивается в штаммах клеток с делецией Ssb. Предполагается, что в данном случае Ssb1:
1. Предотвращает формирование из новосинтезированных молекул Sup35 неправильно уложенных интермедиатов, которые могут служить материалом для образования приона de novo.
2. Заново укладывает неправильно уложенные молекулы, сформированные за счет разборки прионных полимеров с помощью Hsp104.
3. Стимулирует деградацию таких молекул, направляя их на протеосом-зависимую деградацию, не допуская таким образом формирования прионных агрегатов.
Эти функции согласуются с доказанной ролью Ssb в котрансляционной укладке новосинтезированных белков на рибосомах и участии в регуляции их протеосомной деградации, если они уложены неправильно. Возможность контроля укладки не новосинтезированного Sup35 может объясняться тем, что если этот белок не связан в агрегаты, он локализуется на рибосомах и может попадать в зону действия Ssb [ Chernoff ea 1999 ].
Следует отметить, что это единственный известный пример, когда инактивация неродственного клеточного белка помогает осуществить формирование прионного агрегата.
