Детерминант [PSI+]: общие сведения
В 1965 году Брайан Кокс описал необычный наследственный фактор неядерной природы, не связанный с митохондриями, и назвал его фактором [PSI+]. Детерминант [Psi+] ( табл. 1 ) кодируется геном Sup35 , фактором терминации трансляции дрожжей. Он наследуется нехромосомно и фенотипически проявляется по усилению действия серин-специфического нонсенс-супрессора SUQ5 (кодирует серин-специфическую тРНК с антикодоном, комлементарным нонсенс кодону UAA), который не супрессирует ade2-1 нонсенс мутацию в отсутствии детерминанта [Psi+] [ Тер-Аванесян ea 1999 ]. В присутствии этого фактора слабый охр-супрессор SUQ5 становится более эффективным, а сильные супрессоры - летальными (Cox, 1965 ; Cox et al., 1988 ). Позже было показано, что [PSI+] оказывает влияние на супрессию всех трех стоп- кодонов, а не только охр (UAA), хотя его эффективности не всегда хватает для проявления супрессорного эффекта in vivo, а значит и для его обнаружения чисто генетическими методами ( Firoozan et al., 1991 ).
Когда агрегаты белка Sup35 ("семена" прионов) попадают в клетку (обычно при скрещивании [Psi+] и [Psi-] штаммов дрожжей), клеточный Sup35 изменяет свою конформацию и присоединяется к фибриллам. Находясь в агрегированном состоянии, он не может осуществлять свою функцию терминации трансляции. Стоп кодоны перестают быть сигналом терминации для рибосомы, происходит сквозное их прочтение и встраивание на их место серина (за счет имеющегося в клетке небольшого количества специфических аминоацил-тРНК с антикодоном, комплементарным нонсенс кодонам), возможен также сдвиг рамки считывания. Следовательно, на рибосомах с большей вероятностью начинают синтезироваться более длинные белки [ Lindquist ea 2000 ]. До сих пор не ясно, влияет ли это на выживаемость организма, но известно, что клетки имеющие фенотип [Psi+] жизнеспособны.
Незадолго до открытия [PSI+] были описаны мутации в гене SUP35 , которые приводили к аналогичному "омнипотентному" супрессорному фенотипу ( Hawthorne et al., 1968 ; Инге-Вечтомов, 1970 ). Мутанты sup35 были способны супрессировать все типы нонсенс-мутаций, так же, как и [PSI+], однако на тот момент связь между SUP35 и [PSI+] не была очевидной. Детерминант [PSI+] был доминантен и наследовался по не-менделевскому типу, в отличие от рецессивных супрессорных мутаций. Позже было показано, что делеции 5'-концевой части гена SUP35 приводят к исчезновению [PSI+] ( Ter-Avanesyan et al., 1994 ). Высокий уровень белка Sup35, а не просто амплификация гена SUP35, во много раз увеличивал вероятность возникновения [PSI+] de novo у штаммов, не содержащих этот фактор ( Chernoff et al., 1993 ).
У эукариот есть два фактора, отвечающих за функцию терминации трансляции: eRF1 - фактор, узнающий все три нонсенс кодона и eRF3 - фактор, который стимулирует гидролиз пептидил-тРНК в присутствии ГТФ. Оба фактора взаимодействуют друг с другом, причем ГТФазная активность eRF3 зависит от его взаимодействия с рибосомой и eRF1. (eRF3 - eucaryotic Release Factor 3 - фактор, стимулирующий гидролиз пептидил-тРНК в присутствии GTP; eRF1 - eucaryotic Release Factor 1 - фактор, узнающий все три нонсенс кодона).
Было показано, что белок Sup35 вместе с белком Sup45 являются факторами терминации трансляции, гомологичными eRF3 и eRF1 , соответственно ( Zhouravleva et al., 1995 ). Как и их гомологи у млекопитающих, белки Sup35 и Sup45 взаимодействуют друг с другом, образуя комплексы, причем на Sup35 обнаружено два сайта связывания с Sup45 [ Paushkin ea 1997].
На основе фенотипического проявления прионного белка Sup35 была разработана система детекции прионных фенотипов ( Derkatch et.al., 1997 ). Замена прионного N-домена белка Sup35 на любую исследуемую последовательность позволяет тестировать ее на прионогенность и наблюдать прионный фенотип. При определенном генотипическом фоне клетки, содержащие изучаемый прион, могут расти на среде, не содержащей аденина, и имеют белый цвет колоний ( Cox, 1965 ). Соответственно, клетки без прионного детерминанта являются ауксотрофами по аденину и имеют красный цвет колоний.
Кроме того, с помощью данной генетической системы можно отличать так называемые "варианты" приона , феномен его конформационной вариабельности. Варианты [PSI+] различимы по фенотипу колоний. Они отличаются по митотической стабильности и силе супрессорного фенотипа ( Derkatch et al., 1996 ). Варианты [PSI+], обладающие высокой митотической стабильностью (потеря [PSI+] менее 0.01%) и обеспечивающие выраженную супрессию нонсенс мутаций, называют сильными - колонии белого цвета. Варианты [PSI+] с низкой митотической стабильностью и низким уровнем супрессии называют слабыми - колонии розового цвета. Сила супрессорного фенотипа обратно зависима от количества растворимой формы Sup35 ( Zhou et al., 1999 ; Kochneva-Pervukhova et al., 2001 ; Uptain et al., 2001 ). Количество мономерного Sup35 может отличаться в несколько раз среди клеток, несущих различные по силе варианты [PSI+].
Детерминант [PSI+] обладает способностью спонтанно появляться и исчезать с достаточно высокой частотой (приблизительно 10 в степени -5). Множество фактов указывают на связь детерминанта [PSI+] с геном SUP35 . В гене SUP35 возникают мутации, имеющие такое же проявление, как и [PSI+] ( Инге-Вечтомов, 1970 ), а делеции 5'-концевой части гена SUP35 приводят к элиминации [PSI+] (состоянию [psi-]; Ter-Avanesyan et al., 1994 ). Высокий уровень Sup35 может во много раз увеличивать вероятность возникновения [PSI+] de novo в клетках [psi-] ( Chernoff et al., 1993 ). Что было показано введением в [psi-] клетки мультикопийных плазмид, кодирующих полный белок Sup35 или его N-концевые варианты.
Необходимо добавить, что [PSI+] может быть изгнан практически со 100% эффективностью при росте клеток дрожжей в присутствии гуанидин гидрохлорида (GuHCl) . Показано также, что некоторые воздействия, вызывающие стресс, такие как увеличение температуры инкубации или повышение осмотического давления культуральной среды, приводят к дестабилизации детерминанта [PSI+], хотя данные на этот счет достаточно противоречивы. Обычные мутагены элиминировали [PSI+] с низкой эффективностью ( Cox et al., 1988 ).
В случае низших эукариот достаточно очевидна адаптивная и регуляторная роль прионных механизмов. Прионные переходы могут происходить гораздо быстрее и с более высокой частотой, чем генные мутации, вследствие чего клетка имеет возможность быстрее реагировать на изменившиеся условия окружающей среды, сохраняя при этом информацию об исходном состоянии. Фактически происходит наследуемое переключение активности белков, так как переход в прионное состояние изменяет функциональную способность этих белков. Имеются данные, указывающие на биологическое значение прионного детерминанта [PSI+]: присутствие [PSI+] повышает устойчивость клеток дрожжей к тепловому шоку и к стрессу, вызванному некоторыми химическими соединениями ( Eaglestone et.al., 1999 ).
Непонятно имеет ли детерминанта [Psi+] у дрожжей какое-нибудь биологическое значение. Так как при фенотипе [Psi+] увеличивается пропуск нонсенс кодонов и происходит трансляция (прочтение) стоп кодонов на некоторых мРНК, то могут возникать белки с удлиненным С-концом, обладающие модифицированной или совсем новой функцией. Хотя для дрожжей такие примеры пока неизвестны, не исключено, что такие белки существуют и что при определенных условиях [Psi+] клетки с увеличенным уровнем пропуска нонсенс кодонов могут иметь некоторые преимущества [ Paushkin ea 1997 ].
По аналогии с [URE3] сделано предположение, что детерминант [PSI+] также существует благодаря способности белка Sup35 переходить в самоподдерживающееся прионное состояние (Wickner, 1994 ).
Ссылки:
- Биологическое значение прионов
- Прионы: основные сведения
- Прионы и амилоиды: введение
- Прионные свойства белка Sup35: общие сведения
- Структура и функция белка Sup35
- Распространенность прионов в природе
- Детерминант [PIN+] (Saccharomyces cerevisiae)
- Взаимодействия прионов с шапероном при образовании de novo
- Прионные и амилоидные белки: способность к инициации полимеризации
- Взаимодействие прионов в клетке
- Взаимодействие амилоидов при полимеризации белков
- Прионные детерминанты Q-богатых дрожжевых белков
- Гетерологичное затравление
- Излечение прионов (обратная конверсия): Hsp104
- Перспективы лечения прионных заболеваний