Hsp104 Шаперон
Шаперон Hsp104 - это гомогексамер, на каждом мономере которого имеется по два АТФ связывающих домена. Hsp104 принадлежит семейству Нsp100 , которое относится к классу Clp-протеаз/AAA+ АТФ-аз. Он и его бактериальный ортолог - ClpB - необходимы для выживания клеток в условиях экстремальных стрессов, например, при повышенной температуре или высоком содержании этанола в среде. Hsp104 разбирает большие агрегаты денатурированных белков до агрегатов меньших размеров, что позволяет шаперонам Hsp70 и Hsp40 подвергнуть их дальшейшему пересворачиванию и солюбилизации ( Parsell et al., 1994 ; Glover and Lindquist, 1998 ).
Hsp104 взаимодействует с гидрофобными участками на полипептиде, находящимися рядом с остатками основных аминокислот. Основная функция Hsp104 заключается в связывании и разбирании денатурированных белков, находящихся в агрегированном состоянии.
См. Hsp104 шаперон: поддержание детерминанта [PSI+] и других прионов
Прионы: излечение (обратная конверсия): Hsp104
Ссылки:
- Прионы: основные сведения
- Прионы и амилоиды: введение
- Распространенность прионов в природе
- Шапероны: общие сведения
- Детерминант [PIN+] (Saccharomyces cerevisiae)
- Ssa Шапероны
- Взаимодействия прионов с шапероном при образовании de novo
- Амилоидные белки с экспансией полиглутаминовых повторов
- Hsp90 Шаперон
- Взаимодействие прионов в клетке
- Чем обусловлено различие в инфекционности прионов и амилоидов?
- Детерминант [URE3] (Saccharomyces cerevisiae)
- Прионные детерминанты Q-богатых дрожжевых белков
- Взаимодействие шаперонов с полиглутаминовыми белками
- Прионный домен белка Sup35