Hsp100 Шаперон
Нsp100 - консервативное семейство белков, присутствующее у бактерий, грибов и растений. Функция Hsp100 состоит в разрушении крупных белковых агрегатов, образующихся в клетке в результате стрессовых воздействий, таких, как, например, высокая температура или высокие концентрации этанола в среде ( Parsell et al., 1994 ). Такой шаперон играет роль "молекулярного лома" и необходим для выживания при сильных стрессах ( Lindquist et.al., 1995 ). Как правило, Hsp100 работают в комплексе с другими семействами шаперонов. Например, в E. coli с ними вместе работает протеазный каскад (помогают работать протеазе ClpP ), в дрожжах - работают в комплексе с шаперонами Hsp70 и Hsp40 . Показано, что комплекс Hsp104 (дрожжевой Hsp100), Hsp70 , Hsp40 полностью восстанавливает активность денатурированной люциферазы in vitro ( Glover et.al., 1997 ), причем по отдельности эти шапероны работают крайне неэффективно.
По своей четвертичной структуре белки семейства Hsp100 очень похожи на Hsp60 , но функционально они различаются. Белки этого семейства существуют во многих организмах, однако у млекопитающих нет близкого гомолога дрожжевого шаперона Hsp104 , взаимодействующего с гидрофобными участками на полипептиде, находящимися рядом с остатками основных аминокислот.
Функция Hsp104 заключается в связывании и разбирании денатурированных белков, находящихся в агрегированном состоянии.
