Hsp60 Шаперон

Hsp60 - так называемые "шаперонины" - мультисубъединичные комплексы. У E. coli они участвуют в фолдинге примерно 10% всех клеточных белков ( белок GroEL ), однако у эукариот их роль ограничена.

Взаимодействие Hsp60 происходит с короткими альфа-спиральными амфифильными пептидами. Структура Hsp60 представляет собой как бы два тора, состоящих из 7 субъединиц каждый и двух полостей, не соединенных вместе [ Wickner ea 1999 ].

Было показано, что добавление бактериального шаперона GroEL (у эукариот Hsp60 ) может регулировать конформационные изменения в PrP [ DebBurman ea 1997 ]. При этом без семян PrPSc, конверсия PrPC в прионную изоформу не осуществлялась, но происходила с семенами нативного PrPSc, для этого был необходим ATP, но не GroES (кошаперон GroEL). Если же семена PrPSc были предварительно слегка денатурированы, то Hsp104 также сильно увеличивал конверсию [ DebBurman ea 1997 ]. Шапероны Ydj1 , Ssa1 и Ssa2 , Hsp26 и Hsp90 никак не влияли на конверсию прионного белка млекопитающих.

Ссылки: