Белки: структура четвертичная
Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичная структура (см. рис. 7 ).
Огромное значение в биологических процессах имеет способность белковых молекул и пептидов к высокоспецифическому взаимодействию, при котором одна белковая молекула "узнает" партнера среди множества других белковых молекул и образует с ним и только с ним прочный комплекс.
Такие комплексы образуются при взаимодействиии антиген - антитело , при формировании олигомерных ферментов из субъединиц, при самосборке субклеточных структур из субъединиц, при морфогенезе и в ряде других важных биологических процессов. Субъединичный состав и взаимная ориентация субъединиц белка, являющегося белок-белковом комплексом, образованным специфически взаимодействующими субъединицами (одинаковыми или различными белковыми молекулами), связаными нековалентными связями, является его четвертичной структурой.
В отличие от мономерного белка, пространственная третичная структура которого (конформация) является для него единственно возможной и однозначно определяется последовательностью аминокислот в его полипептидной цепи, белок-комплекс может иметь несколько пространственных четвертичных структур (конформаций), которые отличаются взаимным расположением субъединиц в комплексе и, возможно, энергией ассоциации.
Четвертичная структура комплекса имеет важное значение для функции, которую выполняет белок. Одинаковые по субъединичному составу, но отличающиеся взаимным расположением субъединиц, белковые комплексы могут радикально отличаться по проявляемым ими своим физическим и химическим свойствам. Такая ситуация, по-видимому, имеет место, например, в случае олигомерных ферментов, когда наблюдается аллостерическая регуляция каталитической активности низкомолекулярными эффекторами. Предполагается, что аллостерический фермент (белковый комплекс) проявляет каталитическую активность (имеет активный центр) , находясь лишь в некоторых из многих возможных четвертичных структур (конформаций), при образовании которых активный центр "составляется" из фрагментов субъединиц в месте их соединения, в то время как при других вариантах соединения в четвертичную структуру активный центр "не составляется" и в этих конформациях фермент неактивен [ Drozdov-Tikhomirov LN et al , 1999 ] . Эффектор - активатор, связывается только с активными четвертичными структурами, работает как скрепка и стабилизирует молекулы, имеющие такие структуры, увеличивая долю молекул фермента, находящихся в активном состоянии. Ингибитор, напротив, связывается только с молекулами фермента, имеющими неактивную четвертичную структуру и, стабилизируя их, увеличивает долю молекул фермента, находящихся в неактивной форме (не имеющих активного центра).
