Аллостерические эффекторы, как компоненты сенсорных систем
Исследования по биохимии и по молекулярной биологии говорят, что ферменты имеют сложную трехмерную структуру. Ковалентно связанная первичная структура, состоящая из одной или более аминокислотной цепочки, свернута сложную конформацию, т.н. третичную структуру. Эта структура стабилизирована многочисленными "слабыми" взаимодействиями: водородными связями, вандерваальсовыми и гидрофобными силами и т.д. Стоит подчеркнуть, что каждая из этих сил по отдельности слаба. Тогда как энергия единичной ковалентной связи составляет около 100 ккал/моль (двойные и тройные связи, обладают, соответственно, большими энергиями), водородная связь характеризуется энергиями всего в 1 - 5 ккал/моль, а гидрофобные и очень короткодистантные вандерваальсовы силы - всего около 1 ккал/моль. Хотя, по сравнению с ковалентными связями, все они очень слабы, однако часто они чрезвычайно многочисленны. Большое число таких слабых взаимодействий и поддерживает сложную конформацию белковой молекулы. В то же время это означает, что такая пространственная структура ферментативного белка чрезвычайно хрупка и легко ранима. Это также означает, что такая структура может легко перестраиваться из одной конформации в другую. Именно эта черта лежит в основе феномена аллостерии. В сущности, это означает, что когда молекула (или лиганд) связывается с одним из сайтов на поверхности белка, это вызывает изменения конформации, которые демаскируют активные сайты в других участках белка. В известном смысле это может рассматриваться как наиболее примитивная сенсорная система - белковая молекула меняет свое поведение в ответ на какой-либо фактор окружающей среды ( рис. 1.1 ).
Аллостерическая регудяция ферментов играет настолько важную роль, что можно сказать, что она лежат в основе всей клеточной биологии. Мы еще не раз столкнемся с этим на последующих страницах. Часто такие аллостерические переходы встречаются у белков, состоящих из более чем одной субъединицы. В таких случаях связывание лиганда с аллостерическим сайтом одной из субъединиц вызывает изменения, которые облегчают связывание лигандов с аллостерическими сайтами других субъединиц. Такое явление известно как кооперативная аллостерия и может приводить к более существеннным изменениями поведения аллостерического белка. Одним из наиболее эффективных факторов, вызывающих аллостерические переходы является фосфорилирование . Регуляция метаболизма: метаболический контроль ферментативных реакций
Гликогена метаболизм: механизмы контроля
