MT-MMP-1
Наиболее изучена МТ-ММP-1. Структура МТ-ММP-1 или ММP-14 была в основном идентична структуре матриксинов . Однако в ней обнаружены два дополнительных домена - трансмембранный, состоящий из 24 гидрофобных остатков, и домен из 11 а. о. между продоменом и каталитическим доменом, аналогичный фуриновому домену в ММP-11, ответственному за активацию про-ММP-14.
Активный фермент ингибируется эндогенным тканевым ингибитором ТИМP-2 и активирует про-ММP-2, но не про-ММP-9.
Он гидролизует ряд белков матрикса, что указывает на возможность достаточно драматических событий в перицеллюлярном пространстве в случае значительной активности этих МТ-ММP. Наиболее высокая активность ферментов обнаружена в легких , и почках , при онкогенной трансформации наблюдалось повышенное содержание МТ-ММP в клетках.
