Аминокислоты: катаболизм азота: окислительное дезаминирование
В печени и почках млекопитающих происходит окислительное превращение многих аминокислот в соответствующие кетокислоты . Большая часть активности в отношении L-альфа-аминокислот обусловлена сопряженным действием трансаминаз и L- глутаматдегидрогеназы , однако в печени и почках млекопитающих имеются также оксидазы аминокислот. Оксидазы аминокислот являются автоокисляемыми флавопротеинами , т.е. восстановленные FMN или РАВ окисляются непосредственно молекулярным кислородом О2 (без участия цитохром ов и других переносчиков электронов ) с образованием перекиси водорода ( H2O2 ) ( Окислительное дезаминирование ). Токсичный продукт H2O2 далее расщепляется на O2 и H2O каталазой , широко распространенной в тканях (особенно много ее в печени). В отсутствие каталазы образующаяся альфа-кетокислота может декарбоксилироваться неферментативным путем перекисью водорода (H2O2) с образованием карбоновой кислоты , имеющей на один атом углерода меньше. Впрочем, представляется маловероятные, чтобы такое декарбоксилирование играло какую-то роль в интактных тканях человека.
В реакциях, катализируемых оксидазами аминокислот, сначала происходит дегидрогенирование при участии флавопротеиновой оксидазы , приводящее к образованию альфа-иминокислоты. Последняя неферментативно присоединяет молекулу воды и превращается в соответствующую альфа-кетокислоту с потерей альфа-аминного азота в виде иона аммония.
Оксидаза L-аминокислот, являющаяся FMN-содержащим флавопротеином, у большинства млекопитающих находится только в почках и печени. Ее активность весьма низка, а на глицин , L-изомеры дикарбоновых аминокислот и бета-гидрокси-альфа-аминокислот она вообще не действует. Едва ли этот фермент играет существенную роль в катаболизме аминокислот у млекопитающих.
Оксидаза D-аминокислот у млекопитающих представляет собой FAD-содержащий флавопротеин , обладающий широкой субстратной специфичностью, фермент обнаружен в печени и почках большинства млекопитающих. D- аспарагин и D- глутамин не окисляются этим ферментом, а глицин и D-изомеры кислых и основных аминокислот являются плохими субстратами. Физиологическое значение этого фермента у млекопитающих неизвестно.
