Аминокислоты: катаболизм углерода: превращение аминокислот в амфиболиты
Превращение углеродных скелетов аминокислот в амфиболические интермедиаты было установлено при изучении различных режимов питания, проведенном в период 1920-1940 гг. Эти данные, подтвержденные и расширенные в исследованиях с использованием меченых аминокислот (в период с 1940 по 1950 г.), сформировали представления о взаимопревращениях углеродных скелетов жиров, углеводов и белков и позволили установить, что аминокислоты могут превращаться либо в углеводы (13 аминокислот), либо в жиры (одна аминокислота), либо и в углеводы, и в жиры (5 аминокислот) (см. Табл.31.1(БХ) Судьба углеродного скелета обычных L-альфа-аминокислот ). Хотя детальное объяснение этих взаимопревращений в то время не представлялось возможным, было, однако, установлено, что они действительно происходят.
Ранней стадией катаболизма аминокислот, часто первой реакцией, является удаление альфа-азот а. Обычно (но не всегда; исключениями являются пролин , гидроксипролин , лизин ) это осуществляется путем переаминирования . Азот после отщепления включается в общий метаболический пул . В зависимости от потребностей организма он может реутилизироваться в анаболических процессах (например, в синтезе белка ) или, при его избытке, включиться в мочевину и экскретироваться.
Остающийся после отщепления азота углеродный скелет в большинстве случаев является просто окисленным углеводородом и не может быть идентифицирован как специфическое производное аминокислоты. Он деградирует далее до амфиболических интермедиатов в результате реакций, подобных реакциям катаболизма других окисленных углеводородов (например, линейных или разветвленных жирных кислот ). Аналогия с другими путями метаболизма, особенно с метаболизмом жирных кислот, поразительно велика. Так, углеродный скелет аминокислот с разветвленной боковой цепью ( лейцин а, изолейцин а и валин а) деградирует в результате реакций, аналогичных реакциям катаболизма жирных кислот .
