Амидофосфорибозилтрансфераза (2.4.2.14)
Карта белка амидофосфорибозилтрансферазы
КФ 2.4.2.14 . Другие названия - фосфорибозилпирофосфатамидотрансфераза, фосфорибозилдифосфат-5-амидотрансфераза, глутамин-фосфорибозилпи- рофосфатамидотрансфераза. Систематическое название - 5-фосфорибозил- амин:пирофосфат-фосфорибозилтрансфераза (амидирующая глутамат).
Стpуктуpу феpмента кодиpует ген амидофосфоpибозилтpансфеpазы , локализованный на четвеpтой хpомосоме в положении pret- 4q21 .
Фермент из плаценты человека [ Holmes E.W.,1973 ], печени мыши [ Itakura M.,1981 ], фибробластов китайского хомячка [ King J.,1979 ] и печени голубя [ Rowe P.B.,1968 ] олигомерен и существует в виде смеси двух высокомолекулярных форм с мол. массами 133 и 270 кДа и 100 и 200 кДа соответственно для фермента из плаценты человека и печени голубя. Лишь для последнего фермента установлена мол. масса субъединицы, равная 50 кДа. Следовательно, этот фермент представлен в виде смеси димера и тетрамера.Фермент из плаценты человека активен лишь в низкомолекулярной форме с мол.массой 133 кДа [ King J.L.,1978 ].
Фермент из плаценты человека [ King J.L.,1978 ] и из культивируемых лимфобластов человека [ Reem J.M.,1974 ] в качестве источника аминной группы может использовать как амидную группу L-глутамина, так и NH3. Гомогенный фермент из плаценты человека [ King J.L.,1978 ] использует NH3 (но не NH4+) более эффективно,чем L-глутамин.
Связывание ферментом L-глутамина облегчалось предшествующим связыванием 5-фосфо-альфа-D--рибозо-1-дифосфата, индуцирующим конформационный переход белковой молекулы [ Holmes E.W.,1973 ; Wyngaarden J.B.1972 ].
Центры связывания этих двух источников NH2-группы на ферменте пространственно разделены, но взаимодействуют между собой. Для активности фермента необходимы двухвалентные катионы; особенно эффективен Mg(2+).
Фермент содержит негемовое железо , предположительно в виде Fe-S-кластеров и потому чувствителен к ингибированию О2 [ Itakura M.,1979 ].
5-фосфо-альфа-D-рибозо-1-дифосфат, Pi и аллостерические эффекторы (AMP и GMP) защищают фермент от окислительной инактивации.
Таким образом, окислительно-восстановительное состояние Fe-S-кластеров может играть роль регулятора активности и количества каталитически активного фермента в клетке [ Holmes E.W.,1981 ].
