Стрессорная реакция: прекращение: БТШ70 и БТШ90 влияние на HSF
Целый ряд исследований свидетельствует о том, что в супрессии стрессорной реакции участвуют сами белки теплового шока, в частности БТШ70 и БТШ90 [ Nair ea 1996 , Abravaya ea 1992 , Nadeau ea 1993 , Rabindran ea 1994 , Baler ea 1996 ].
Однако до конца 90-х гг не было ясно, на какую часть олигомеризационного процесса HSF in vivo они влияют. Только в недавних исследованиях было показано, что БТШ70 репрессирует трансактивационную активность HSF, непосредственно взаимодействуя с трансактнвационным доменом HSF [ Shi ea 1998 ], тогда как БТШ90, как полагают, участвует в поддержании мономерной конфигурации HSF в нестрессирующих условиях, инактивации HSF-связывающей активности фактора и в распаде его тримеров после стресса [ Ali ea 1998 , Zuo ea 1998 ]. Кроме того, было обнаружено, что суперэкспрессия БТШ70 ингибирует фосфорилирование HSF , активируя протеинфосфатазу (РР) и ингибируя протеинкиназу С (РКС) [ Ding ea 1998 ].
