Сигнал (пептид) сортировки белков

Полагают, что на белках существуют два вида сигналов сортировки, направляющие их, шаг за шагом, вдоль разветвляющихся путей ( рис. 8-12 ). Для некоторых стадий сигналы сортировки представляют собой протяженный участок аминокислотной последовательности длиной 15-60 остатков (табл. 8-3). Когда эта стадия пройдена, такой сигнальный пептид отрезается. Сигналом сортировки для других стадий, вероятно, служит определенная трехмерная структура, образуемая атомами поверхности белка при свертывании его молекулы. Аминокислотные остатки, формирующие такие сигнальные участки, могут быть расположены очень далеко друг от друга в линейной последовательности белка.

Сигнальные пептиды направляют белки из цитозоля в ЭР, митохондрии, хлоропласты и ядро; они также отвечают за то, чтобы некоторые белки остались в ЭР. Сигнальные участки, видимо, играют важную роль при распознавании определенных лизосомных белков специальным ферментом в аппарате Гольджи .

Чтобы выяснить пункт назначения того или иного белка внутри клетки, необходимо определить тип его сигнального пептида ( табл.8-3 ). Белки, которые должны попасть в ЭР, обычно несут N-концевой сигнальный пептид. Его центральная часть образована 5-10 гидрофобными аминокислотными остатками. Большинство этих белков направляется из ЭР в аппарат Гольджи; те же, которые имеют на С-конце специфическую последовательность из четырех аминокислот, остаются в качестве постоянных компонентов. Многие белки, предназначенные для митохондрий , имеют сигнальные пептиды, в которых положительно заряженные аминокислотные остатки чередуются с гидрофобными. Среди белков, направляющихся в ядро, большинство имеет сигнальные пептиды, в которых положительно заряженные аминокислотные остатки чередуются с гидрофобными. Среди белков, направляющихся в ядро, большинство имеет сигнальные пептиды, образованные кластером положительно заряженных аминокислотных остатков. Наконец, некоторым белкам цитозоля присущи сигнальные пептиды, с которыми ковалентно связывается жирная кислота, направляющая эти белки к мембранам без проникновенияв ЭР.

Ссылки: