FGF рецептор (FGFR)
FGFR содержат внеклеточный лигандсвязывающий домен, состоящий из двух или трех иммуноглобулинподобных петель (Ig-петель); трансмембранный домен и внутриклеточный (цитозольный) домен, содержащий участок с тирозинкиназной активностью , включающий вставку из 14 аминокислот ( Johnson D.E., Williams L.T., 1993 ).
Структурные варианты FGFR-1, FGFR-2 и FGFR-3 возникают путем альтернативного сплайсинга ( Hou J.Z. et al., 1991 ; Johnson D.E. et al., 1990 ; Johnson D.E. et al., 1991 ; Chellaiah A.T. et al., 1994 ). Сплайсинговые варианты FGFR-1 и FGFR-2 дают ряд рецепторов с двумя или тремя Ig-подобными доменами во внеклеточной части.
Изучение связывания демонстрирует, что концевой аминокислотный Ig-подобный домен не существенен для связывания с лигандом ( Johnson D.E. et al., 1990 ).
Однако концевая Ig-петля может модулировать аффинность FGFR-1 для FGF-лигандов ( Shi E. et al., 1993 ).
Некоторые сообщения показывают, что Tyr 766 FGFR-1 является основным сайтом фосфорилирования по тирозину, также как и сайтом связывания фосфолипазы C (# PLC ) ( Mohammadi M. et al., 1991 ).
