Fpg ген E.coli
Fpg ген был клонирован с помощью скрининга геномной библиотеки E.coli на наличие клонов с повышенной ферментативной активностью Fpg [ Boiteux, ea 1987 ], что позволило получить рекомбинантный белок и исследовать его свойства [ Boiteux, ea 1987 , Boiteux, ea 1990 ]. Независимо этот же ген был клонирован при поиске мутаций, селективно повышающих частоту трансверсий G-T [ Cabrera, ea 1988 ], поэтому в литературе часто можно встретить его обозначение mutM и соответственно фермент иногда называется MutM. После того, как было показано, что ДНК-гликозилаза, специфичная к основаниям 8-oxoGua, идентична Fpg [ Tchou, ea 1991 ], фермент получил еще одно название - 8-оксогуанин-ДНК-гликозилаза .
Ген fpg расположен на 82,1 мин. хромосомы E.coli [ Boiteux, ea 1989 ] и находится на 3'-конце полицистронного оперона, включающего 4 ORF: radC (кодирует белок, принимающий участие в ответе на генотоксический стресс), rpmB ( белок L28 50S-субчастицы рибосомы ), rpmG ( белок L33 50S- субчастицы рибосомы) и fpg [ Gifford, ea 1999 ].
Однако, поскольку область между генами rpmG и fpg содержит сильный аттенюатор и два сигма 32 -зависимых промотора, по-видимому, транскрипция гена Fpg может идти и независимо от транскрипции полноразмерной РНК оперона [ Gifford, ea 1999 ].
Ген не входит в состав известных регулонов, отвечающих на генотоксический стресс, и, насколько известно, транскрибируется конститутивным образом. Белок Eco-Fpg представляет собой мономер длиной 268а.к.о. с расчетной ММ 30158Да. Ген fpg кодирует полипептид длиной 269а.к.о., но N-концевой остаток формилметионина отщепляется при созревании белка, что дает активный фермент с N-концевым остатком Pro [ Boiteux, ea 1987 ]
