Ферменты: основные сведения
Фермент (enzyme): белок , обладающий каталитической активностью (биологический катализатор) и повышающий, тем самым, скорость биохимической реакции, не изменяя ее направление или природу. Ферменты могут быть связаны с небелковыми компонентами (кофакторами); такой комплекс называется холоферментом , а его белковая часть - апоферментом .
Почти все химические реакции, протекающие в клетке и в совокупности составляющие жизнь клетки, катализируются ферментами. К настоящему времени открыто более 2000 различных ферментов, каждый из которых служит катализатором какой-то определенной реакции.
В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие окисления питательных веществ; продукты их расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений. Быстрое протекание таких биохимических реакций и обеспечивают ферменты ( рис. 10 ). Почти все ферменты являются белками (но не все белки - ферменты!). Стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов. Представление о том, что ферменты - белки, утвердилось не сразу. Для этого нужно было научиться выделять их в высокоочищенной кристаллической форме. Впервые фермент в такой форме выделил в 1926 г. Дж. Самнер. Этим ферментом была уреаза, которая катализирует расщепление мочевины. Потребовалось еще около 10 лет, в течение которых было получено еще несколько ферментов в кристаллической форме, чтобы представление о белковой природе ферментов стало доказанным и получило всеобщее признание. Для названия большинства ферментов характерен суффикс -аза, который чаще всего прибавляют к названию субстрата, с которым взаимодействует фермент. Так, уреаза (лат. urea - мочевина) - фермент, который катализирует расщепление мочевины; глюкозо-6-фосфатаза катализирует отщепление фосфата от глюкозо-6-фосфата.
Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клетки) расщепляются специальным ферментом - липазой , который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий крахмал или гликоген, - амилаза не действует на жиры.
Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих операций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.
Как уже было сказано выше, известно более 2 тыс. ферментов, и количество их продолжает увеличиваться. Все ферменты условно разделены на шесть групп по характеру реакций, которые они катализируют. Так, трансферазы катализируют перенос химических групп с одной молекулы на другую; а оксидоредуктазы обеспечивают перенос электронов (при этом происходит окисление одного субстрата и восстановление другого).
Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группы таких ферментов составляют своего рода биохимический конвейер. Каждый фермент представляет собой своеобразную молекулярную машину. Благодаря определенной пространственной структуре молекулы ферментного белка и определенному расположению аминокислот в этом белке фермент узнает свой субстрат, присоединяет его и ускоряет его превращение. Однако этим не исчерпываются свойства фермента. В белковых молекулах большинства ферментов есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, "сходящий" с биохимического полиферментного конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта мало, то фермент активируется. Так регулируется множество биохимических процессов. Это обратные связи, которые обеспечивают саморегуляцию. Такие принципы лежат и в основе современной техники, в создании автоматических устройств. Подобные же принципы используются во многих природных механизмах, в живой клетке.
