Окислительное фосфорилирование в дрожжах: введение
АТР-синтаза КОМПЛЕКС V (АТРАЗА И АТР-СИНТАЗА) является основным преобразователем энергии, освобождаемой при переносе электронов по дыхательной цепи в виде протондвижущей силы (НДС) , в энергию химических связей АТР. Каков механизм потока протонов по мембранному сектору F0F1-АТРазы F0 в каталитический центр F1 , где осуществляется синтез АТР , до настоящего времени детально неизвестно. Однако изучение точечных мутаций в субъединицах протонного канала , и в особенности в протеолипиде , у дрожжей, а также у Е. coli, выявило аминокислотные остатки, замена которых вызывала блокировку протонного канала, возникновение устойчивости к его специфическим ингибиторам - олигомицину и др. [ Futai ea 1989 , 34J , Linnane ea 1985 , Nagley ea 1986 ]. Особенно четко выявлена роль остатка GIu-59 (соответственно Asp-61 у Е. coli), связывающего ДЦКД , в функции протонного канала. Однако и другие замены, например, Arg-39 у дрожжей, Ala-21, Pro-14 у Е. coli в протеолипиде вызывают нарушения Н+ транслокации . С протонным каналом связан не только протеолипид, но и другие субъединицы F0 . Так, ряд замен аминокислотных остатков в субъединице а и субъединице b АТРазы Е. coli также вызывают нарушение Н+-помпы и всего комплекса F0F1-АТРазы [ Futai ea 1989 ]. Из этих данных следует, что боковые цепи аминокислот субъединиц F0 непосредственно участвуют в передаче протонов по мембранному сектору в каталитический центр F1, однако механизм функционирования протонного канала пока не раскрыт.
