АТФаза: молекулярная структура
Молекулярное строение натрий-калиевой АТФазы изучено достаточно детально. Она состоит из двух субъединиц, альфа и бета. Альфа-субъединица, молекулярная масса которой составляет приблизитетьно 100 кД, отвечает за ферментативную активность насоса и содержит все места связывания субстрата. Меньшая по размеру (35 кД) бета-субъединица содержит несколько внеклеточных мест гликозилирования и также необходима для функционирования насоса, однако в чем именно состоит ее роль, неизвестно. Обе субъединицы были успешно клонированы. Предполагаемая структура показана на рис 4.8 А. Места связывания нуклеотидов и фосфорилирования расположены в большем цитоплазматическом участке альфа-субъединицы, между четвертым и пятым трансмембранными сегментами. Большая часть бета-субъединицы расположена во внеклеточном пространстве, и лишь один сегмент предположительно пронизывает мембрану. Известны три изоформы альфа-субъединицы (альфа1, альфа2 и альфа3), все они экспрессируются в нервной системе . Две из трех известных изоформ бета-субъединицы (бета1 и бета2) найдены в нервных тканях.
Семейство кальциевых АТФаз эндоплазматического ретикулума и саркоплазматического ретикулума ( SERCA ) проистекает, как минимум, из трех генов с альтернативным сплайсингом . Семейство кальциевых насосов плазматической мембраны (PMCA) является продуктом экспрессии четырех различных генов, каждый из которых имеет, как минимум, два варианта сплайсинга. Все эти белковые молекулы представляют собой одиночную полипептидную цепочку с молекулярной массой порядка 100 кД, структура которой напоминает альфа-субъединицу натрий-калиевой АТФазы с увеличенным цитоплазматическим сегментом со стороны карбоксильного окончания. В отличие от натрий-калиевой АТФазы, эти АТФазы не нуждаются в бета-субъединице для осуществления своей ферментативной активности.
