Модель скользящих нитей: общие сведения
Во время генерирования силы, укорачивающей мышечное волокно , перекрывающиеся толстые и тонкие филаменты каждого саркомера сдвигаются друг относительно друга, подтягиваемые движениями поперечных мостиков , длина которых при укорочении саркомера не изменяется ( рис. 30.8 ). Этот механизм мышечного сокращения называется моделью скользящих нитей.
При укорочении волокна каждый поперечный мостик, прикрепившийся к тонкому филаменту, совершает поворот наподобие вращения лодочного весла. Вращательные движения множества поперечных мостиков подтягивают тонкие филаменты от обоих краев A-диска к его середине, и саркомер укорачивается ( рис. 30.9 ). Один "гребок" поперечного мостика создает очень маленькое перемещение тонкого филамента относительно толстого. Однако за весь период активного состояния (возбуждения) мышечного волокна каждый из них повторяет свое вращательное движение много раз, обеспечивая значительное смещение миофиламентов.
Рассмотрим эти процессы на более глубоком уровне. Способность мышечного волокна к генерированию силы и движения обеспечивается взаимодействием двух сократительных белков - миозина толстых филаментов и актина тонких филаментов; источником энергии служит АТФ .
Молекула актина - глобулярный белок, состоящий из одного полипептида, который полимеризуется с другими молекулами актина и образует две цепи, обвивающие друг друга ( рис. 30.10 ); такая двойная спираль представляет собой остов тонкого филамента. На каждой молекуле актина есть участок связывания миозина . Его молекула состоит из двух больших полипептидов (тяжелых цепей) и четырех меньших (легких цепей). Эти полипептиды составляют молекулу с двумя глобулярными "головками" (содержат оба вида цепей) и длинным стержнем ("хвостом") из двух переплетенных тяжелых цепей ( рис. 30.11 , б). Хвост каждой молекулы миозина располагается вдоль оси толстого филамента, а две глобулярные головки выступают по бокам в виде поперечных мостиков. На каждой из них находятся по два участка связывания - один для актина, другой для АТФ. Участки связывания АТФ обладают также свойствами фермента АТФазы, гидролизующей связанную молекулу АТФ.
Два конца каждого толстого филамента молекулы миозина ориентированы в противоположных направлениях так, что концы их хвостов направлены по отношению к центру филамента ( рис. 30.11 , а). Благодаря этому при гребковых движениях поперечных мостиков прикрепившиеся к ним тонкие филаменты левой и правой половины саркомера проталкиваются к его середине; в результате саркомер укорачивается ( рис. 30.9 ).
