Ламеллиподии: разборка
В стабильно мигрирующей ламеллиподии актиновая сеть остается практически постоянной по ширине (сопровождающие видеокадры в интернете http://archive.bmn.com/supp/tcb/small.avi), доказывая что существует баланс между сборкой сети на переднем крае и разборкой сзади. Скорость протрузии и ретракции могут регулироваться на уровне сборки актина, очевидно путем привлечения или диссоциации регуляторных компонент [ Rottner, ea 1999 , Hahne. ea 2001 , Stradal,T. ea 2001 ]. Разборка считается зависящей от белков семейства ADF/cofilin [ Bamburg.J.R.et ea 1999 ], и возможного вовлечения белков подобных гельсолину , может быть совместно с факторами которые разрушают связи между филаментами [ Pantaloni, ea 2001 ]. Эти идеи происходят из данных in vitro но получают существенное подкрепление из исследований по локализации. Деполимеризация актина кофилином ингибируется фосфорилированием за счет LIM киназы [ Bamburg.J.R.et ea 1999 ] и усиливается взаимодействующим с актином белком Aip1 [ Aizawa, ea 1999 ]. Кофилин локализуется везде в ламеллиподии в Dictyostelium [ Aizawa, ea 1997 ] и в фибробластах [Svitkina, T.M. and Borisy, G.G. (1999)]. Это заставляет предположить, что деполимеризация не ограничена только задним краем ламеллиподии [Svitkina, T.M. and Borisy, G.G. (1999)], что подтверждается градиентным распределением длин филаментов от переднего до заднего края [ Small,J.V. ea 1995 ]. Поскольку непродуктивная (ненужная) полимеризация актина вдали от края клетки исключена, было предположено, что любые быстро растущие свободные концы филаментов которые могут существовать в сети ламеллиподй (например за счет разрывов) должны исключаться из полимеризационного пула за счет блокировки роста (кэппирования) при помощи кэппирующего белка [ Pantaloni, ea 2001 ]. Это предположение согласуется с наличием кэппирующего белка в ламеллиподии и мембранных выростах [ Schafer, ea 1998 ]. В случае in vitro продвижения Listeria или Shigella [ Loisel, ea 1999 ] блокирующий белок был успешно использован для ограничения полимеризации актина поверхностью микроорганизмов. Также, в согласии с этим, кэппирующий белок может быть заменен функционально гельсолином , что подразумевает что члены семейства гельсолина могут играть дополнительную кэппирующую роль в ламеллиподии [ Witke,W.et ea 2001 ].
Требуется ли однако такая роль? Следует заметить, что проблема свободных плюс-окончаний актиновых филаментов вдали от клеточного края решается наипростейшим образом если они вообще не существуют. И в самом деле, их существование в ламеллиподии до сих пор не было продемонстрировано убедительным образом.
