ADF/кофилин белок
Кофилин имеется в клетках всех эукариот и удаление его гена летально (см. обзор [ Bamburg, ea 1999 ]). Повышенный уровень синтеза кофилина увеличивает подвижность амеб Dictiostelium [ Aizawa, ea 1996 ] и стимулирует образование выростов в нейронах [ Meberg, ea 2000 ]. Кофилин и родственные ему белки уникальны своей способностью ускорять трейдмиллинг актиновых филаментов (полимеризацию актина на быстрорастущих концах филаментов и его деполимеризацию на медленнорастущих концах) [ Carlier, ea 1997 ]. Кроме того, кофилин способен разрывать филаменты, что приводит к появлению свободных быстрорастущих концов филаментов актина [ Maciver. ea 1991 ]. Активность кофилина ингибируется фосфорилированием его аминокислотного остатка СерЗ [ Moriyama, ea 1996 ], которое осуществляется LIМ-киназой 1 или LIM-киназой 2 [ Arber, ea 1998 , Yang, ea 1998 , Sumi, ea 1999 ].
Ссылки:
- Белки, связывающиеся вдоль нитей актина
- Ламеллиподии: разборка
- Протрузия филоподий и ламеллиподий в стабильном состоянии
- Белки Ena/VASP: сборка актина в Listeria monocytogenes
- ADF/кофилин: деполимеризация актина
- Rac белки стабилизируют актиновые филаменты, фосфорилируя кофилин
- Хемотаксис нейтрофилов: введение
- PAK сигнальный путь индукции ламелиподий
- PAK (p65) белок