Рецепторные белковые молекулы, как компоненты сенсорных систем
На границе между организмом и окружающей средой располагаются рецепторные молекулы. Не все органы чувств обращены такими молекулами во внешнюю среду, однако две важные экстероцепторные системы организованы именно так - хеморецепторы и фоторецепторы . Даже сенсорные системы, которые не полагаются на рецепторные молекулы в детектировании изменений окружающей среды, механо- и терморецептивная, тем не менее используют (как мы увидим ниже) мембранные белки, хотя и несколько иным образом. Хемо- и фоторецепторные клетки имеют особую белковую организацию, сходную с той, которая обнаружена в рецепторных молекулах, реагирующих на нейромедиаторы в множестве синапсов. Полипептидные цепи таких рецепторов семь раз проходят через мембрану ( рис. 1.6 ). Из-за такой организации - с семью трансмембранными сегментами, рецепторы именуются семидоменными , а иногда и змеевидными. Многие, но далеко не все семидоменные рецепторы эволюционно связаны. Они принадлежат огромному суперсемейству белков - согласно расчетам до 2% генома может быть занято кодированием этих вездесущих рецепторов.
Схематическое изображение на рис. 1.6а показывает, как семь трансмембранных сегментов расположены в мембране. Оно также показывает наличие больших внутри- и внеклеточных доменов. Рис. 1.6б показывает. что в реальности семь трансмембранных сегментов образуют как бы пилоны полой колонны, ориентированные подобно лепесткам диафрагмы объектива или клепкам в бочке. Семидоменные рецепторы не только имеют общую архитектуру, но и мембранно-связанные средства усиления сигнала. Этот механизм (и мы увидим это в следующем разделе) основывается на латеральной подвижности белков, в данном случае - G-белков , в биомембранах и на том обстоятельстве, что липидный бислой удерживает эти белки в тесной близости, так что они не могут диффундировать в цитозоль. Тонкий структурно-функциональный анализ семидоменных рецепторов показал, что первая, вторая и третья цитоплазматическая петли (i-1, i-2 и i-3), а также карбоксильный конец ( рис. 1.6а ) критичны для связывания с G-белком, при этом третья петля особенно важна в распознавании специфических G-белков. Далее см. Десенситизация рецепторов
