Белки: глобулярные
В глобулярных белках полипептидная цепь свернута в компактную глобулу. Белки этого класса имеют значительно более сложные конформации , чем фибриллярные белки , и способны выполнять самые разнообразные биологические функции, причем их функции имеют динамический, а не статический характер. К глобулярным белкам относятся почти все из 2000 или большего числа известных ферментов .Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции: вместе с током крови они переносят кислород, питательные вещества и неорганические ионы; к этому же классу белков принадлежат антитела , часть гормонов , а также компоненты мембран и рибосом .
Нативная свернутая конформация глобулярных белков служит необходимой предпосылкой их биологической активности. При денатурации глобулярного белка, происходящей при нагревании, воздействии экстремальными значениями рН или при обработке их мочевиной, структура ковалентного остова глобулярного белка остается неповрежденной, но полипептидная цепь развертывается и принимает беспорядочную, нерегулярную и подверженную непрерывным изменениям пространственную конформацию. Денатурированный глобулярный белок, как правило, становится нерастворимым в водных системах при рН около 7.0 и обычно утрачивает свою биологическую активность.
Общая структура свернутого белка исключительно компактна. Например, полностью вытянутая цепь панкреатического трипсинового ингибитора (58 остатков) имеет длину 21.1 нм , а максимальный габаритный размер свернутого белка равен около 2.9 нм. Карбоксипептидаза, состоящая из 307 аминокислотных остатков, в вытянутой форме имеет длину 111.4 нм, а в свернутой - 5.0 нм.
Количественные исследования кристаллографических моделей белков позволили получить новые опытные данные об упаковке атомов в глобуле и об атомной плотности белковых молекул. Нативное состояние белковой молекулы имеет очень высокий коэффициент упаковки, в среднем 75% ( с вариацией от 68 до 82 %; [ Lee B et al, 1971 ]). Для сравнения, - у правильных сферических тел этот коэффициент равен 74 %, а у молекул жидкой воды и жидкого циклогексана составляет соответственно 58 и 44%. По плотности упаковки белки очень близки кристаллам малых органических молекул (70-78 %), связанных между собой дисперсионными, лондоновскими силами. Из-за высокой плотности упаковки белки отличаются слабой сжимаемостью. Так их коэффициент сжимаемости меньше, чем у масла, и практически совпадает с коэффициентами сжимаемости олова и каменной соли. Плотность белка не одинакова во всех частях глобулы. У. Козман [ Kauzmann W,1959 ] , например, нашел , что плотность центральной части ниже кажущейся плотности белковой молекулы в растворе. Низкая плотность и даже "пустоты", т.е. области, не заполненные атомами белка , встречаются в различных частях глобулы. Как правило, в них находятся единичные молекулы воды, связанные с аминокислотными остатками водородными связями. Молекулы воды обнаруживаются рентгеноструктурным анализом и составляют с белком как бы единое целое. Интересно, что белки, содержащие большое число дисульфидных связей, не отличаются повышенными коэффициентами упаковки и большей плотностью.
Аминокислотная последовательность в состоянии статистического клубка ( денатурированное состояние ) характеризуется большой гибкостью. Обычно полагают, что остаток в свободном состоянии обладает в среднем десятью приблизительно равновероятными конформациями. В нативной структуре белка из них у каждого остатка реализуется только одна, а в статистическом клубке могут попеременно присутствовать все десять. Поэтому у развернутой полипептидной цепи возможно огромное количество примерно изоэнергетических конформаций (приблизительно 10n , где n - число остатков в цепи) [ Попов ЕМ,1989 ].
