Остеопонтин: общие сведения
Остеопонтин - секреторный сиалопротеин, пропептид которого образуется 314 аминокислотными остатками (а.о.), из которых на долю лидирующей последовательности приходится 16 а.о. Остеопонтин оказался несколько менее кислым, чем BSP , но его аминокислотная последовательность, как было установлено ( Hijiya N., et al., 1994 ), включает несколько блоков из остатков дикарбоновых аминокислот, при этом общая длина одного их них состоит из девяти остатков ( рис 1. OP ). Белок O-гликозилирован ( Franzen A., et al., 1985 ) и содержит ряд фосфорилированных остатков серина ( Heinegard D., et al., 1989 ). Сравнение аминокислотной последовательности остеопонтина с первичными структурами других костных белков не позволило обнаружить протяженных участков значительной гомологии. В то же время, аминокислотная последовательность остеопонтина содержит в своем составе консенсусный RGD-участок . Данная структура отвечает в ряде белков - BSP ( Oldbarg A., et al., 1988 ) и др., - за взаимодействие с находящимися на поверхности клеток рецепторами семейства интегринов , и впервые была установлена в отвечающем за связывание клеток домене белка фибронектина ( Ruoslahti E. et al., 1987 ).
Как было обнаружено в процессе выделения, остеопонтин способен довольно прочно связываться с гидроксиапатитом ( Franzen A., et al., 1985 ), что можно объяснить его функциями в минерализованной костной ткани. Белок, как было показано, часто входит в состав почечных камней и, очень вероятно, влияет на их формирование ( Nemir M., et al., 1989 ). Было, в частности, показано присутствие остеопонтина в кальций-фосфатных почечных камнях. Кроме того обнаружена связь между низким содержанием данного белка в урине пациентов и формированием камней оксалатной природы ( Nishio S., et al., 2000 ). Значительный уровень накопления остеопонтина был найден в плаценте и тканях головного мозга ( Nomura S., et al., 1988 ).
