CsgG белок
Прионы и амилоиды не всегда являются патогенами, в различных организмах существует большое количество глутамин-аспарагин богатых белков, которые потенциально могут менять свою функцию в клетке в зависимости от того, в каком состоянии белок находится - нативном или агрегированном.
Белки Pmel17 у млекопитающих и CsgA у E.coli являются наиболее достоверными примерами того, что амилоидогенез как образование биологически активных четвертичных структур белка может быть эволюционно консервативным механизмом.
На внешней поверхности клеточной стенки E.coli находится фиброзный матрикс, который образован белком CsgA (Curli). Амилоидообразование Curli контролируется по крайней мере двумя оперонами - csgAB и csgDEFG. Белки CsgF , CsgB , скорее всего, затравляют полимеризацию CsgA. Белок CsgG расположен на внутреннем крае внешней стороны мембраны и, возможно, служит "платформой" для сборки этого амилоида ( Chapman et al, 2002 ).
