Модель дендритного формирования (полимеризации) актиновой сети
Модель дендритного формирования [ Mullins, ea 1998 ] (полимеризации) актина при протрузии клетки, предпологает, что новые актиновые филаменты получаются за счет Arp2/3 опосредованной нуклеации новых филаментов на ранее существовавших филаментах, что приводит к сборке разветвленной сети филаментов. Подтверждение этой модели следует из демонстрации того, что Arp2/3 комплекс локализован на У-соединениях наблюдаемых на ведущем краю мембраны in vivo [ Svitkina, ea 1999 ] ( Рис. 1А, вставка ).
Принципиальным моментом модели является то, что тесно связанные зарождение и ветвление филаментов на ведущем краю мембраны позволяет образующимся филаментам давить на мембрану немедленно после образования и тем самым дают структурную основу, объясняющую продвижение ламеллоподии за счет процесса полимеризации.
Модель дендритной сети предлагает новую концепцию оборота (круговорота) актина в ламеллоподии, в которой актиновая система работает как целое, но не на уровне индивидуальных актиновых филаментов. В модели функционирования системы индивидуальные филаменты "рождаются" в точке локализации Arp2/3, растут на (+)-конце, кеппируются, и позднее "умирают" путем укорочения с (-)-конца после диссоциации комплекса Arp2/3. Тем не менее, актиновая система как целое продвигается за счет сборки-разборки, воспроизводя себя на переднем крае клетки и претерпевая разборку на задней стороне ламеллоподии.
С функциональной точки зрения дендритная сеть актиновых филаментов на ведущем краю движущейся клетки представляется прекрасно приспособленной для протрузии ламеллоподии.
Во-первых, сеть механически организована нужным образом для обеспечения генерации некоторого усилия, обусловленного процессом полимеризации из-за высокой плотности филаментов, оптимальной длины филаментов, интенсивной перекрестной связи актиновых филаментов и угловой ориентации актиновых филаментов [ Mogilner, ea 1996 ].
Во-вторых, уровень полимеризации актиновой сети может, в принципе, просто контролироваться путем регулировки активности комплекса Arp2/3 и/или кеппирующего белка .
Наконец, механизм организации системы в целом может играть роль в живучести ламеллоподиальной протрузии и в способности адаптации к изменениям направления. Основной задачей будущих исследований будет выяснение точного молекулярного механизма регулирующего взаимодействие между структурной организацией и генерацией силы и путей по которым сигнальные молекулы определяют тип организации и функции.
Ссылки:
- WASP белки активируют комплекс Arp2/3 при индукции ламеллиподий
- Актиновые филаменты: мембрана, VASP и Cdc42 в нуклеации
- ADF/кофилин: деполимеризация актина
- Актиновые сети: формирование и стабилизация: введение
- Scar/WAVE активирует нуклеацию актиновых филаментов комплексом Arp2/3
- ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК: МОЛЕКУЛЯРНЫЙ МЕХАНИЗМ ФОРМИРОВАНИЯ АКТИНОВЫХ СЕТЕЙ