Гиперфенилаланинемия
Гиперфенилаланинемия дифференцируется в соответствии с энзиматическим дефектом. Гиперфенилаланинемия может быть обусловлена дефицитом фенилаланингидроксилазы (классическая фенилкетонурия) ( Guldberg P.,1994 ) или дефектами ферментов, вовлекаемых в биосинтез и регенерацию тетрагидробиоптерина ( Scriver C.R.,1995 ) (табл. 31.3).
Метаболизм тетрагидробиоптерина обусловлен пятью различными энзимами, три из которых осуществляют биосинтез [ гуанозин трифосфат циклогидролаза ( GTPCH ; E.C.3.5.4.16 ), 6-пирувил-тетрагидроптерин синтаза ( PTPS ; E.C.4.6.1.10 ), сепиаптерин редуктаза ( SR ; )] и двух регенирирующих ферментов [птерин 4а-карбиноламин дегидратаза ( PCD ) и дигидроптеридин редуктаза ( DHPR ; E.C.1.6.99.7 )].
Картированы и проклонированы кДНК генов дигидроптеридин редуктазы ( Dahl H.H.M.,1987 ; Lockyer J.,1987 ), 6-пирувил-тетрагидроптерин синтазы ( Thony B.,1992 ; Thony B.,1994a ), 4а-карбиноламин дегидрaтазы ( Citron B.A.,1992 ; Hauer C.R.,1993 ; Thony B.,1994a ).
На рис. 5-7 - представлены нуклеотидные и аминокислотные последовательности дигидроптеридин редуктазы ( Рис. 5 ), 6-пирувил- тетрагидроптерин синтазы ( Рис. 6 ), 4а-карбиноламин дегидратазы ( Рис. 7 ).
В настоящее время у больных гиперфенилаланинемией иденти фицирированы мутации в генах дигидроптеридин редуктазе ( Таблица 5 ), 6-пирувил-тетрагидроптерин синтазе ( Таблица 6 ), 4а-карбиноламин дегидратазе ( Таблица 7 ).
Аминокислоты: катаболизм углерода: фенилаланин
