Опсины: эволюция
Когда возникли опсины? Мы видели, что это - вездесущий белок. Они обнаруживаются в пурпурной мембране галобактерий, в фоторецепторных клетках беспозвоночных и позвоночных, в светочувствительном пигменте меланофоров кожи лягушки, радужины лягушки и еще нескольких объектах. В меланофорах они опосредуют вызванное светом движение меланосом, а в радужине лягушки - вероятно, участвуют в контроле ее сокращения и расслабления. Мы также отмечали, что опсины обладают такой же семидоменной организацией, как и множество других белков, с которыми они родственны. Среди них обонятельный рецепторный белок, несколько вкусовых рецепторных белков, возможно некоторые терморецепторы и многочисленные синаптические рецепторные белки, например, мускариновый ацетилхолиновый рецепторы (мАХР), a- и b- адренорецепторы, серотониновые рецепторы и большинство других метаботропных синаптических рецепторов. Таким образом, родопсины являются частью огромного надсемейства структурно схожих белков с близкой G-белковой сигнальной биохимией. То, что семидоменная конформация обнаружена у архебактерий в форме бактериородопсина, показывает, что это очень древняя структура. Есть данные в пользу того, что эту структуру эволюция открывала повторно и независимо несколько раз. Но поскольку это критически важно для фоторецепции животных - нельзя исключить его монофилетическое происхождение. Данные о филогении опсинов показаны на рис. А .
Знание аминокислотных последовательностей опсинов палочек и колбочек дает подход к пониманию их эволюционных взаимоотношений. Из табл. 16.1 ясно, что все они образуют эволюционно взаимосвязанное семейство. Можно также сделать вывод, что некоторый определенный ген - общий предшественник всех опсинов - дважды дуплицировался по крайней мере 500 миллионов лет назад. Один из трех образовавшихся генов продолжал кодировать опсин палочек, а два других - красный и синий опсины. Сравнительно недавно, возможно не более 40 миллионов лет назад, ген красного опсина дуплицировался еще раз. Один из этих последних двух образовавшихся генов продолжал кодировать красный опсин, а другой стал кодировать зеленый.
Одно из существенных различий между опсинами позвоночных и беспозвоночных состоит в реакции хромофора - ретиналя - на свет. У позвоночных ретиналь, как мы увидим ниже, отделяется от опсина и диффундирует в другие клетки (клетки эпителия сетчатки), где регенерирует. Иначе с пигментом беспозвоночных; у них хромофор остается на месте и способен к повторным трансформациям из цис- в транс- форму, не отделяясь от опсина. Очень интересно, что недавно проанализированный меланопсин южноафриканской шпорцевой лягушки Xenopus laevis напоминает в этом отношении опсин беспозвоночных. Возможно, такая "чуждая" характеристика связана с тем, что меланоциты не обязательно связаны с такой регенерирующей тканью, как сетчатка. Не исключено, однако, что это свидетельство эволюционной гибкости молекулы. Сходство меланопсина с опсинами беспозвоночных, а не позвоночных, глубоко связано с его молекулярной структурой. Его способность удерживать ретиналь после фотоактивации зависит от наличия в нем ароматического остатка (тирозин103) в третьей трансмембранной спирали, вместо аминокислотных остатков, которые занимают это положение в опсинах позвоночных. Кроме того, меланопсин напоминает опсины беспозвоночных и отличается от позвоночных наличием длинного С-концевого цитоплазматического "хвоста".
Итак, как же ответить на вопрос, с которого мы начали? Мы можем предположить с большой степенью определенности, что семидоменные белки и связанная с ними G-белковая мембранная биохимия появились в эволюционной истории очень рано. Вследствие этого количество молекул-кандидатов в светочувствительные пигменты было велико. Предшествовали ли пигментные клетки фоторецепторным или наоборот? Говорят, что в пигментных пятнах мало смысла, если нет глаз, которые способны реагировать, агрессивно или оборонительно, на изменения их цвета. Если так, то глаза появились раньше. С другой стороны, пигментация могла возникнуть для целей, совсем иных, чем камуфляж или видимое предупреждение. Она могла возникнуть, например, в связи с терморегуляцией или для защиты наиболее тонких структур от слишком высокой освещенности. Пока достаточных данных для решения этого впроса у нас нет. В любом случае мы можем предположить, что первые клетки, которые "изобрели" светочувствительность (присущую комбинации ретинальдегида с опсином), лежат в основании древа эволюции меланофоров и фоторецепторов.
Комбинация опсина и ретинальдегида (ретиналя) очень подвижна. Мы отмечали выше, что отделение (или неотделение) ретиналя от его локуса в глубине молекулы опсина (после фотоизомеризации) зависит от наличия и соответствующем позиции кислотной или ароматической аминокислотной боковой цепи в третьей трансмембранной спирали опсина. Длина волны света, к которой ретиналь наиболее чувствителен, также зависит от его аминокислотного окружения внутри опсина. Возвращаясь к ( ОРК ), отметим, что такие вариации в аминокислотном составе "клепок бочки" считаются ответственными также за дифференциальную чувствительность обонятельных рецепторных белков . Что касается опсина, то мы увидим в СЕТЧАТКА ЧЕЛОВЕКА , что по крайней мере три разных аминокислотных замещения могут трансформировать пигмент, чувствительный к зеленому свету, в пигмент, чувствительный к красному. В этой главе также будут дополнительно рассмотрены вопросы эволюционных взаимоотношений пигментов колбочек у человека. Но нельзя забывать, что за геологические периоды времени опсины развились так, чтобы удовлетворять потребностям огромного разнообразия животных. Вариации аминокислотных последовательностей молекул опсинов образуют набор пигментов с максимумами чувствительности к длинам волн от ультрафиолета до дальнего красного конца спектра. Знакомые нам красный, зеленый и синий йодопсины сетчатки человека - это не просто случайные варианты бесконечного числа пигментов в царстве животных.
